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UniProtKB/Swiss-Prot P0AEK4 (FABI_ECOLI)
Last modified
July 13, 2010.
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Documents (4) |
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Names and originHide
| Protein names | Recommended name: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] EC=1.3.1.9 Alternative name(s): NADH-dependent enoyl-ACP reductase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributesHide
| Sequence length | 262 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)Hide
| Catalytic activity | Acyl-[acyl-carrier-protein] + NAD+ = trans-2,3-dehydroacyl-[acyl-carrier-protein] + NADH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The antibiotic diazaborine interferes with the activity by binding to the protein. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. FabI subfamily. |
OntologiesHide
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance Fatty acid biosynthesis Lipid synthesis |
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fatty acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | plasma membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)Hide
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 Ref.7 Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 262 | 261 | Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] | PRO_0000054899 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 10 – 36 | 27 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 156 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 93 | 1 | G → S: Diazaborine resistance. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 241 | 1 | S → F: Produces temperature-sensitive phenotype. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 3 – 6 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 11 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 30 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 41 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 54 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 62 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 79 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 90 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 100 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 107 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 120 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 131 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 134 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 145 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 154 – 157 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 177 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 180 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 189 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 199 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 213 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 232 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 237 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 244 – 248 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
SequencesHide
| ||||||||||||||||||
ReferencesHide
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| [1] | "Sequences of the envM gene and of two mutated alleles in Escherichia coli." Bergler H., Hoegenauer G., Turnowsky F. J. Gen. Microbiol. 138:2093-2100(1992) [PubMed: 1364817] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-31, MUTAGENESIS. |
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| [11] | "Structural basis and mechanism of enoyl reductase inhibition by triclosan." Stewart M.J., Parikh S., Xiao G., Tonge P.J., Kisker C. J. Mol. Biol. 290:859-865(1999) [PubMed: 10398587] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS). |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-referencesHide
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M97219 Unassigned DNA. Translation: AAA17755.1. X78733 Genomic DNA. Translation: CAA55381.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74370.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA14841.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S48029. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_001914.1. NP_415804.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-31867N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0AEK4. 12 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1251203. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P0AEK4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0AEK4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000000533; EBESCP00000000533; EBESCG00000000449. EBESCT00000014396; EBESCP00000013687; EBESCG00000013457. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 945870. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1281 in contig AP009048_GR. Gene locus b1288 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1281. eco:b1288. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1490. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11528. fabI. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0623. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG750976. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | DCDVGSD. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK07984. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:ENOYL-ACP-REDUCT-NADH-MONOMER. ECOL168927:B1288-MONOMER. MetaCyc:ENOYL-ACP-REDUCT-NADH-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0AEK4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR014358. Enoyl-ACP_Rdtase_NADH. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. PTHR19410:SF12. Enoyl-ACP_rdct. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P0AEK4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry informationHide
| Entry name | FABI_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AEK4 Secondary accession number(s): P29132 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documentsHide
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


