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UniProtKB/Swiss-Prot P0AEE8 (DMA_ECOLI)
Last modified
February 9, 2010.
Version 44.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: DNA adenine methylase EC=2.1.1.72 Alternative name(s): M.EcoDam Deoxyadenosyl-methyltransferase DNA adenine methyltransferase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 278 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Methylates DNA within the sequence GATC and protects the DNA from cleavage by the restriction endonuclease MboI. Although it shares sequence specificity with a number of type II restriction endonucleases and methylases, it is thought to act in postreplication mismatch repair rather than as a part of a restriction modification system. May also play a role in DNA replication. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + DNA adenine = S-adenosyl-L-homocysteine + DNA 6-methylaminopurine. |
| Sequence similarities | Belongs to the N(4)/N(6)-methyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA replication |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA methylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro DNA-dependent DNA replicationInferred from mutant phenotype. Source: UniProtKB mismatch repairInferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activityInferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 278 | 278 | DNA adenine methylase | PRO_0000087991 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 10 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 14 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 54 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 181 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 17 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 24 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 33 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 43 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 55 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 68 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 78 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 85 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 100 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 117 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 121 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 154 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 162 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 169 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 180 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 218 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 228 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 236 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 239 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 245 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | J01600 Genomic DNA. Translation: AAA23664.1. V00272 Genomic DNA. Translation: CAA23530.1. Z19601 Genomic DNA. Translation: CAA79668.1. U18997 Genomic DNA. Translation: AAA58184.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76412.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77904.1. X15162 Genomic DNA. Translation: CAA33254.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | XYECDA. A00555. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_004403.1. NP_417846.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | P0AEE8. | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| REBASE | 2396. M.EcoKDam. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 947893. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3350 in contig AP009048_GR. Gene locus b3387 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3350. eco:b3387. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0200. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10204. dam. | ||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0338. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG586381. | ||||||||||||||||||
| OMA | WAGGKFR. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG10204-MONOMER. ECOL168927:B3387-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0AEE8. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002294. D12N6_MeTrfase. IPR012326. Dam. IPR002052. DNA_methylase_N6_adenine_CS. IPR012327. MeTrfase_D12. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02086. MethyltransfD12. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00505. D12N6MTFRASE. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00571. dam. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00092. N6_MTASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DMA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AEE8 Secondary accession number(s): P00475, Q2M752 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


