##gff-version 3
P0AE67	UniProtKB	Initiator methionine	1	1	.	.	.	Note=Removed	
P0AE67	UniProtKB	Chain	2	129	.	.	.	ID=PRO_0000081040;Note=Chemotaxis protein CheY	
P0AE67	UniProtKB	Domain	7	124	.	.	.	Note=Response regulatory;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00169	
P0AE67	UniProtKB	Binding site	12	12	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:A0A0H3AMJ9	
P0AE67	UniProtKB	Binding site	13	13	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:8176739,ECO:0007744|PDB:1CHN;Dbxref=PMID:8176739	
P0AE67	UniProtKB	Binding site	57	57	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:8176739,ECO:0007744|PDB:1CHN;Dbxref=PMID:8176739	
P0AE67	UniProtKB	Binding site	59	59	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:8176739,ECO:0007744|PDB:1CHN;Dbxref=PMID:8176739	
P0AE67	UniProtKB	Modified residue	57	57	.	.	.	Note=4-aspartylphosphate;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00169,ECO:0000269|PubMed:1869568,ECO:0000269|PubMed:2689446;Dbxref=PMID:1869568,PMID:2689446	
P0AE67	UniProtKB	Modified residue	92	92	.	.	.	Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11359578,ECO:0000269|PubMed:9560203;Dbxref=PMID:11359578,PMID:9560203	
P0AE67	UniProtKB	Modified residue	109	109	.	.	.	Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1390767,ECO:0000269|PubMed:9560203;Dbxref=PMID:1390767,PMID:9560203	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	12	12	.	.	.	Note=Abolishes magnesium binding. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11023787;Dbxref=PMID:11023787	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	13	13	.	.	.	Note=No effect on magnesium binding. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11023787;Dbxref=PMID:11023787	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	57	57	.	.	.	Note=Abolishes magnesium binding. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11023787;Dbxref=PMID:11023787	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	87	87	.	.	.	Note=Impairs chemotaxis%3B when associated with W-106. T->I	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	92	92	.	.	.	Note=No effect on chemotaxis. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9560203;Dbxref=PMID:9560203	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	95	95	.	.	.	Note=Enhanced CW flagellar rotational signaling activity. I->A%2CV	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	95	95	.	.	.	Note=Loss of CW flagellar rotational signaling activity. I->D%2CK%2CM	
P0AE67	UniProtKB	Mutagenesis	106	106	.	.	.	Note=Impairs chemotaxis%3B when associated with I-87. Y->W	
P0AE67	UniProtKB	Sequence conflict	113	113	.	.	.	Note=A->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
P0AE67	UniProtKB	Helix	3	5	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3RVL	
P0AE67	UniProtKB	Beta strand	8	11	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Helix	15	27	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Beta strand	33	38	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Helix	39	46	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Turn	47	49	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1CEY	
P0AE67	UniProtKB	Beta strand	53	58	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Beta strand	61	63	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Helix	65	73	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Turn	76	80	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3RVQ	
P0AE67	UniProtKB	Beta strand	83	89	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Helix	92	100	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Beta strand	104	110	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE	
P0AE67	UniProtKB	Helix	113	127	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1JBE