P0ADI4 (ENTB_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 57.
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| Protein names | Recommended name: Isochorismatase EC=3.3.2.1 Alternative name(s): 2,3 dihydro-2,3 dihydroxybenzoate synthase Enterobactin synthase component B Enterochelin synthase B Isochorismate lyase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 285 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Required for production of 2,3-DHB. Also serves as an aryl carrier protein and plays a role in enterobactin assembly. |
| Catalytic activity | Isochorismate + H2O = 2,3-dihydroxy-2,3-dihydrobenzoate + pyruvate. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Proteins entB, entD, entE, and entF form a multienzyme complex called enterobactin synthase. |
| Post-translational modification | 4'-phosphopantetheine is transferred from CoA to a specific serine of apo-entB by entD. Holo-entB so formed is then acylated with 2,3-dihydroxybenzoate in a reaction catalyzed by entE. |
| Sequence similarities | Belongs to the isochorismatase family. Contains 1 acyl carrier domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Enterobactin biosynthesis |
| Ligand | Phosphopantetheine |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | enterobactin biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | acyl carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cofactor bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro isochorismatase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 285 | 285 | Isochorismatase | PRO_0000201822 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 214 – 285 | 72 | Acyl carrier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 26 – 208 | 183 | Isochorismate lyase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 245 | 1 | O-(pantetheine 4'-phosphoryl)serine Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 16 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 28 – 30 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 36 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 43 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 69 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 78 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 88 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 95 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 101 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 112 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 122 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 127 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 128 – 131 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 140 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 151 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 153 – 155 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 166 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 179 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 196 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 206 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 222 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 225 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 241 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 255 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 256 – 258 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 268 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 281 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Nucleotide sequence of a cluster of Escherichia coli enterobactin biosynthesis genes: identification of entA and purification of its product 2,3-dihydro-2,3-dihydroxybenzoate dehydrogenase." Liu J., Duncan K., Walsh C.T. J. Bacteriol. 171:791-798(1989) [PubMed: 2521622] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Nucleotide sequence and transcriptional organization of the Escherichia coli enterobactin biosynthesis cistrons entB and entA." Nahlik M.S., Brickman T.J., Ozenberger B.A., McIntosh M.A. J. Bacteriol. 171:784-790(1989) [PubMed: 2521621] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Sequence of minutes 4-25 of Escherichia coli." Chung E., Allen E., Araujo R., Aparicio A.M., Davis K., Duncan M., Federspiel N., Hyman R., Kalman S., Komp C., Kurdi O., Lew H., Lin D., Namath A., Oefner P., Roberts D., Schramm S., Davis R.W. Submitted (JAN-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "Enterobactin biosynthesis in Escherichia coli: isochorismate lyase (EntB) is a bifunctional enzyme that is phosphopantetheinylated by EntD and then acylated by EntE using ATP and 2,3-dihydroxybenzoate." Gehring A.M., Bradley K.A., Walsh C.T. Biochemistry 36:8495-8503(1997) [PubMed: 9214294] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M24148 Unassigned DNA. Translation: AAA16102.1. M24143 Genomic DNA. Translation: AAA76835.1. U82598 Genomic DNA. Translation: AAB40795.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73696.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76350.1. | ||||||||||||
| PIR | YXECIC. C91904. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_415127.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0ADI4. | ||||||||||||
| SMR | P0ADI4. Positions 4-282. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P0ADI4. 23 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-1241343. | ||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0ADI4. | ||||||||||||
| 2DBase-Ecoli | P0ADI4. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000003995; EBESCP00000003995; EBESCG00000003268. EBESCT00000018134; EBESCP00000017425; EBESCG00000017189. | ||||||||||||
| GeneID | 946178. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0587 in contig AP009048_GR. Gene locus b0595 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0587. eco:b0595. | ||||||||||||
| PATRIC | 32116366. VBIEscCol129921_0623. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0256. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10260. entB. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1535. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000011093. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG289118. | ||||||||||||
| OMA | HDMQNYF. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P0ADI4. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK879705. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:ENTB-MONOMER. MetaCyc:ENTB-MONOMER. VCHO:ENTB-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P0ADI4. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR009081. Acyl_carrier_prot-like. IPR016291. Isochorismatase. IPR000868. Isochorismatase-like. IPR006163. Phsphopanteth-bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.1200.10. ACP_like. 1 hit. G3DSA:3.40.50.850. Isochorismatase_hydro. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01252. | ||||||||||||
| Pfam | PF00857. Isochorismatase. 1 hit. PF00550. PP-binding. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001111. Isochorismatase. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR01398. ISCHRISMTASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52499. Iscrsm_hydrolase. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50075. ACP_DOMAIN. 1 hit. PS00012. PHOSPHOPANTETHEINE. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ENTB_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0ADI4 Secondary accession number(s): P15048, Q2MBK6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with