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UniProtKB/Swiss-Prot P0ACY1 (YDJA_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 29.
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Documents (3) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Putative NAD(P)H nitroreductase ydjA EC=1.-.-.- | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 183 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Cofactor | Binds 1 FMN per subunit. Ref.6 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.6 |
| Sequence similarities | Belongs to the nitroreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | FMN Flavoprotein NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | oxidoreductase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 183 | 183 | Putative NAD(P)H nitroreductase ydjA | PRO_0000169002 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 10 – 12 | 3 | FMN | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 121 – 126 | 6 | NAD or NADP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 131 – 133 | 3 | FMN | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 35 | 1 | FMN; shared with dimeric partner | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 39 | 1 | FMN; shared with dimeric partner | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 9 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 18 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 33 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 51 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 69 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 81 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 85 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 94 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 123 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 124 – 126 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 132 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 138 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 145 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 163 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 182 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Expression and operon structure of the sel genes of Escherichia coli and identification of a third selenium-containing formate dehydrogenase isoenzyme." Sawers G., Heider J., Zehelein E., Boeck A. J. Bacteriol. 173:4983-4993(1991) [PubMed: 1650339] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "A 570-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 28.0-40.1 min region on the linkage map." Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Inada T., Isono K., Itoh T., Kasai H., Kashimoto K., Kimura S., Kitakawa M., Kitagawa M., Makino K., Miki T., Mizobuchi K., Mori H., Mori T., Motomura K. Horiuchi T.DNA Res. 3:363-377(1996) [PubMed: 9097039] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "Enrichment of low abundance proteins of Escherichia coli by hydroxyapatite chromatography." Fountoulakis M., Takacs M.-F., Berndt P., Langen H., Takacs B. Electrophoresis 20:2181-2195(1999) [PubMed: 10493123] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY. |
| [6] | "Crystal structure of a minimal nitroreductase, ydjA, from Escherichia coli K12 with and without FMN cofactor." Choi J.-W., Lee J., Nishi K., Kim Y.-S., Jung C.-H., Kim J.-S. J. Mol. Biol. 377:258-267(2008) [PubMed: 18241886] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FMN, COFACTOR, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M68961 Genomic DNA. Translation: AAA24245.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74835.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA15556.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | A40360. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_002384.1. NP_416279.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 945964. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1754 in contig AP009048_GR. Gene locus b1765 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1754. eco:b1765. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1124. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11134. ydjA. | ||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0ACY1. | ||||||||||||||||||
| OMA | P0ACY1. QIVGFLY. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11134-MON. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000415. Nitroreductase-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00881. Nitroreductase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | YDJA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0ACY1 Secondary accession number(s): P24250 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


