P0ACC1 (PRMC_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Release factor glutamine methyltransferase Short name=RF MTase EC=2.1.1.n16 Alternative name(s): M.EcoKHemKP N5-glutamine methyltransferase PrmC Protein release factor methylation C Protein-(glutamine-N5) MTase PrmC Protein-glutamine N-methyltransferase PrmC | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 277 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Methylates the class 1 translation termination release factors RF1/PrfA and RF2/PrfB on the glutamine residue of the universally conserved GGQ motif, i.e., on 'Gln-235' in RF1 and on 'Gln-252' in RF2. Ref.3 Ref.7 Ref.9 |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + glutamine in release factor = S-adenosyl-L-homocysteine + N5-methylglutamine in release factor. Ref.3 Ref.7 |
| Subunit structure | Interacts with PrfA and PrfB. Ref.9 |
| Disruption phenotype | Cells lacking this gene suffer severe growth defects, but also show a global shift in gene expression to anaerobic respiration. Also show defects in translational termination via an enhanced rate of read-through of nonsense codons and induction of transfer-mRNA-mediated tagging of proteins within the cell. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the protein N5-glutamine methyltransferase family. PrmC subfamily. |
| Caution | Was originally thought to be involved in the oxidation of protoporphyrinogen into protoporphyrin IX (Ref.1). |
| Sequence caution | The sequence BAA05915.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at position 204. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | peptidyl-glutamine methylation Inferred from direct assay Ref.7. Source: UniProtKB regulation of gene expressionInferred from mutant phenotype. Source: UniProtKB translational terminationInferred from mutant phenotype. Source: UniProtKB |
| Molecular function | nucleic acid binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro protein-glutamine N-methyltransferase activityInferred from direct assay Ref.7. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 277 | 277 | Release factor glutamine methyltransferase HAMAP MF_02126 | PRO_0000157156 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 117 – 121 | 5 | S-adenosyl-L-methionine binding HAMAP MF_02126 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 183 – 186 | 4 | Substrate binding HAMAP MF_02126 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 168 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 183 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 36 | 1 | R → A: 17% of wild-type RF1 methylation activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 40 | 1 | L → A: 60% of wild-type RF1 methylation activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 41 | 1 | A → R: 7% of wild-type RF1 methylation activity. Strongly reduced affinity for S-adenosyl-L-methionine. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 42 | 1 | F → A: 40% of wild-type RF1 methylation activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 44 | 1 | E → A: 62% of wild-type RF1 methylation activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 44 | 1 | E → R: 33% of wild-type RF1 methylation activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 183 | 1 | N → A: Less than 2% of wild-type RF1 methylation activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 11 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 12 – 17 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 28 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 41 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 64 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 72 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 76 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 83 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 103 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 104 – 108 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 116 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 130 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 142 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 155 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 167 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 168 – 171 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 182 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 195 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 201 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 207 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 213 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 225 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 237 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 242 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 253 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 262 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 266 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 274 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Cloning and sequencing of a previously unidentified gene that is involved in the biosynthesis of heme in Escherichia coli." Nakayashiki T., Nishimura K., Inokuchi H. Gene 153:67-70(1995) [PubMed: 7883187] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D28567 Genomic DNA. Translation: BAA05915.1. Frameshift. U18555 Genomic DNA. Translation: AAC43438.1. AB078778 Genomic DNA. Translation: BAB84109.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74296.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA36070.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | I83570. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_415730.1. NC_000913.2. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0ACC1. | ||||||||||||||||||
| SMR | P0ACC1. Positions 1-276. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P0ACC1. 1 interaction. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000004101; EBESCP00000004101; EBESCG00000003349. EBESCT00000018086; EBESCP00000017377; EBESCG00000017142. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 945779. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1203 in contig AP009048_GR. Gene locus b1212 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1203. eco:b1212. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 32117676. VBIEscCol129921_1260. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB2323. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG12424. prmC. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2890. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000009834. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG732041. | ||||||||||||||||||
| OMA | YVSEYTR. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P0ACC1. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK09328. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG12424-MONOMER. MetaCyc:EG12424-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0ACC1. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_02126. RF_methyltr_PrmC. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002052. DNA_methylase_N6_adenine_CS. IPR004556. Modification_methylase_HemK. IPR019874. Release_fac_Glu-N5_MeTfrase. IPR007848. Small_mtfrase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| KO | K02493. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF05175. MTS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00536. HemK_fam. 1 hit. TIGR03534. RF_mod_PrmC. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PRMC_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0ACC1 Secondary accession number(s): P37186, Q46754 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with