Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P0AC59 (GLRX2_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 34.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutaredoxin-2 Short name=Grx2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 215 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in reducing some disulfides in a coupled system with glutathione reductase. Does not act as hydrogen donor for ribonucleotide reductase. |
| Sequence similarities | Belongs to the glutaredoxin family. Contains 1 GST N-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Transport |
| Domain | Redox-active center |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro electron transport chainInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro protein disulfide oxidoreductase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 215 | 215 | Glutaredoxin-2 | PRO_0000141585 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1 – 77 | 77 | GST N-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 9 ↔ 12 | Redox-active By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 13 | 1 | L → I AA sequence Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 5 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 22 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 30 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 43 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 53 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 54 – 56 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 72 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 107 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 113 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 123 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 124 – 129 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 157 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 162 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 183 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 205 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 213 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X92076 Genomic DNA. Translation: CAA63058.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74148.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA35872.1. | |||||||||||||
| PIR | E64849. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_001690.1. NP_415582.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 946926. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1051 in contig AP009048_GR. Gene locus b1064 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1051. eco:b1064. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB2551. | ||||||||||||
| EcoGene | EG12688. grxB. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P0AC59. | ||||||||||||
| OMA | P0AC59. KMAPILQ. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:GRXB-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR011767. GLR_AS. IPR007494. Glutaredoxin2_C. IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR011901. GRXB. IPR012335. Thioredoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.20.1050.10. GST_C_like. 1 hit. G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF04399. Glutaredoxin2_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02182. GRXB. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00195. GLUTAREDOXIN_1. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GLRX2_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AC59 Secondary accession number(s): P39811, P75928, P77043 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


