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UniProtKB/Swiss-Prot P0AB89 (PUR8_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 42.
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90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Adenylosuccinate lyase Short name=ASL EC=4.3.2.2 Alternative name(s): Adenylosuccinase Short name=ASase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 456 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | N(6)-(1,2-dicarboxyethyl)AMP = fumarate + AMP. (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido)succinate = fumarate + 5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide. |
| Pathway | Purine metabolism; AMP biosynthesis via de novo pathway; AMP from IMP: step 2/2. |
| Sequence similarities | Belongs to the lyase 1 family. Adenylosuccinate lyase subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Purine biosynthesis |
| Molecular function | Lyase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | IMP biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido)succinate AMP-lyase (fumarate-forming) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activityInferred from electronic annotation. Source: EC protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 456 | 456 | Adenylosuccinate lyase | PRO_0000137878 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 91 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 171 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 94 | 1 | N6-acetyllysine Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 366 | 1 | N6-acetyllysine Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 145 | 1 | P → A in AAA92731. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 154 | 1 | I → L in AAA92731. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5 – 7 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 16 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 19 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 24 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 49 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 72 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 89 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 104 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 111 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 116 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 117 – 120 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 141 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 160 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 161 – 163 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 170 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 179 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 200 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 220 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 236 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 248 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 280 | 29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 286 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 327 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 343 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 365 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 369 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 371 – 378 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 382 – 385 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 395 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 401 – 409 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 424 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 430 – 438 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 441 – 443 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 448 – 454 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Escherichia coli purB gene: cloning, nucleotide sequence, and regulation by purR." He B., Smith J.M., Zalkin H. J. Bacteriol. 174:130-136(1992) [PubMed: 1729205] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-6. Strain: K12. |
| [2] | Green S.M., Drabble W.T. Submitted (MAY-1991) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [3] | "A 718-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 12.7-28.0 min region on the linkage map." Oshima T., Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Honjo A., Ikemoto K., Inada T., Itoh T., Kajihara M., Kanai K., Kashimoto K., Kimura S., Kitagawa M., Makino K., Masuda S., Miki T., Mizobuchi K. Horiuchi T.DNA Res. 3:137-155(1996) [PubMed: 8905232] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "Molecular analysis of the Escherichia coli phoP-phoQ operon." Kasahara M., Nakata A., Shinagawa H. J. Bacteriol. 174:492-498(1992) [PubMed: 1729240] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 164-456. Strain: K12. |
| [7] | "Lysine acetylation is a highly abundant and evolutionarily conserved modification in Escherichia coli." Zhang J., Sprung R., Pei J., Tan X., Kim S., Zhu H., Liu C.F., Grishin N.V., Zhao Y. Mol. Cell. Proteomics 8:215-225(2009) [PubMed: 18723842] [Abstract] Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT LYS-94 AND LYS-366, MASS SPECTROMETRY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M74924 Genomic DNA. Translation: AAA92731.1. X59307 Genomic DNA. Translation: CAA41996.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74215.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA35953.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | S19212. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_001757.1. NP_415649.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0AB89. 11 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 945695. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1117 in contig AP009048_GR. Gene locus b1131 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1117. eco:b1131. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1290. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11314. purB. | ||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0AB89. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | P0AB89. NPYEKLK. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:ASL-MON. MetaCyc:ASL-MON. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013539. ASL_C. IPR000362. Fumarate_lyase. IPR004769. Pur_lyase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF08328. ASL_C. 1 hit. PF00206. Lyase_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00149. FUMRATELYASE. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00928. purB. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00163. FUMARATE_LYASES. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PUR8_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AB89 Secondary accession number(s): P25739 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


