##gff-version 3
P0AB87	UniProtKB	Chain	1	215	.	.	.	ID=PRO_0000162925;Note=L-fuculose phosphate aldolase	
P0AB87	UniProtKB	Active site	73	73	.	.	.	Note=Proton donor/acceptor;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Binding site	28	29	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289,ECO:0000269|PubMed:8676381,ECO:0007744|PDB:1E47,ECO:0007744|PDB:1E48,ECO:0007744|PDB:4FUA;Dbxref=PMID:11054289,PMID:8676381	
P0AB87	UniProtKB	Binding site	43	44	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289,ECO:0000269|PubMed:8676381,ECO:0007744|PDB:1E47,ECO:0007744|PDB:1E48,ECO:0007744|PDB:4FUA;Dbxref=PMID:11054289,PMID:8676381	
P0AB87	UniProtKB	Binding site	71	72	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289,ECO:0000269|PubMed:8676381,ECO:0007744|PDB:1E47,ECO:0007744|PDB:1E48,ECO:0007744|PDB:4FUA;Dbxref=PMID:11054289,PMID:8676381	
P0AB87	UniProtKB	Binding site	73	73	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00987,ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289,ECO:0000269|PubMed:15299567,ECO:0000269|PubMed:8676381,ECO:0007744|PDB:1DZU,ECO:0007744|PDB:1DZV,ECO:0007744|PDB:1DZW,ECO:0007744|PDB:1DZX,ECO:0007744|PDB:1DZY,ECO:0007744|PDB:1DZZ,ECO:0007744|PDB:1E48,ECO:0007744|PDB:1E49,ECO:0007744|PDB:1E4A,ECO:0007744|PDB:1E4B,ECO:0007744|PDB:1E4C,ECO:0007744|PDB:1FUA,ECO:0007744|PDB:2FUA,ECO:0007744|PDB:3FUA,ECO:0007744|PDB:4FUA;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289,PMID:15299567,PMID:8676381	
P0AB87	UniProtKB	Binding site	92	92	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00987,ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289,ECO:0000269|PubMed:15299567,ECO:0000269|PubMed:8676381,ECO:0007744|PDB:1DZU,ECO:0007744|PDB:1DZV,ECO:0007744|PDB:1DZW,ECO:0007744|PDB:1DZX,ECO:0007744|PDB:1DZY,ECO:0007744|PDB:1DZZ,ECO:0007744|PDB:1E46,ECO:0007744|PDB:1E47,ECO:0007744|PDB:1E48,ECO:0007744|PDB:1E49,ECO:0007744|PDB:1E4A,ECO:0007744|PDB:1E4B,ECO:0007744|PDB:1E4C,ECO:0007744|PDB:1FUA,ECO:0007744|PDB:2FUA,ECO:0007744|PDB:3FUA,ECO:0007744|PDB:4FUA;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289,PMID:15299567,PMID:8676381	
P0AB87	UniProtKB	Binding site	94	94	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00987,ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289,ECO:0000269|PubMed:15299567,ECO:0000269|PubMed:8676381,ECO:0007744|PDB:1DZU,ECO:0007744|PDB:1DZV,ECO:0007744|PDB:1DZW,ECO:0007744|PDB:1DZX,ECO:0007744|PDB:1DZY,ECO:0007744|PDB:1DZZ,ECO:0007744|PDB:1E46,ECO:0007744|PDB:1E47,ECO:0007744|PDB:1E48,ECO:0007744|PDB:1E49,ECO:0007744|PDB:1E4A,ECO:0007744|PDB:1E4B,ECO:0007744|PDB:1E4C,ECO:0007744|PDB:1FUA,ECO:0007744|PDB:2FUA,ECO:0007744|PDB:3FUA,ECO:0007744|PDB:4FUA;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289,PMID:15299567,PMID:8676381	
P0AB87	UniProtKB	Binding site	155	155	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00987,ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289,ECO:0000269|PubMed:15299567,ECO:0000269|PubMed:8676381,ECO:0007744|PDB:1DZU,ECO:0007744|PDB:1DZV,ECO:0007744|PDB:1DZW,ECO:0007744|PDB:1DZX,ECO:0007744|PDB:1DZY,ECO:0007744|PDB:1DZZ,ECO:0007744|PDB:1E46,ECO:0007744|PDB:1E47,ECO:0007744|PDB:1E48,ECO:0007744|PDB:1E49,ECO:0007744|PDB:1E4A,ECO:0007744|PDB:1E4B,ECO:0007744|PDB:1E4C,ECO:0007744|PDB:1FUA,ECO:0007744|PDB:2FUA,ECO:0007744|PDB:3FUA,ECO:0007744|PDB:4FUA;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289,PMID:15299567,PMID:8676381	
P0AB87	UniProtKB	Site	113	113	.	.	.	Note=Plays a key role in the stabilization of the transition state and positioning the aldehyde component;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Site	131	131	.	.	.	Note=Plays a key role in the stabilization of the transition state and positioning the aldehyde component;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Site	209	209	.	.	.	Note=Plays a key role in the stabilization of the transition state and positioning the aldehyde component;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	26	26	.	.	.	Note=Decrease of the aldolase activity mostly due to a decrease of the affinity for L-fuculose 1-phosphate (Fuc1P). T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	27	27	.	.	.	Note=Strong decrease of the aldolase activity. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	29	29	.	.	.	Note=Loss of aldolase activity%3B when associated with A-71. N->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	29	29	.	.	.	Note=Strong decrease of the aldolase activity mostly due to a decrease of the affinity for L-fuculose 1-phosphate (Fuc1P). N->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	71	71	.	.	.	Note=Loss of aldolase activity%3B when associated with L-29. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	71	71	.	.	.	Note=Loss of aldolase activity. S->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	73	73	.	.	.	Note=Loss of aldolase activity%3B when associated with F-113 and F-209. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	73	73	.	.	.	Note=Loss of aldolase activity. E->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	113	113	.	.	.	Note=Slowly inactivated. Has a preference for the D-aldehyde and shows an inversion of the diastereoselectivity. Loss of aldolase activity%3B when associated with Q-73 and F-209. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	131	131	.	.	.	Note=Has a slight preference for the D-aldehyde and shows an inversion of the diastereoselectivity. Loss of aldolase activity%3B when associated with W-206. F->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	206	206	.	.	.	Note=Decrease of aldolase activity mostly due to a decrease of the affinity for L-fuculose 1-phosphate (Fuc1P). Loss of aldolase activity%3B when associated with A-131. F->W;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	207	215	.	.	.	Note=Loss of aldolase activity. Has a slight preference for the D-aldehyde. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	209	209	.	.	.	Note=Slowly inactivated and unable to discriminate between the enantiomers. Shows an inversion of the diastereoselectivity. Loss of aldolase activity%3B when associated with Q-73 and F-113. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675,ECO:0000269|PubMed:11054289;Dbxref=PMID:10821675,PMID:11054289	
P0AB87	UniProtKB	Mutagenesis	211	215	.	.	.	Note=Decrease of aldolase activity mostly due to a decrease of the affinity for L-fuculose 1-phosphate (Fuc1P). Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10821675;Dbxref=PMID:10821675	
P0AB87	UniProtKB	Helix	3	19	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Helix	24	26	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2FUA	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	29	34	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	37	40	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	42	44	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4B	
P0AB87	UniProtKB	Helix	47	49	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Helix	52	54	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	56	58	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Helix	74	83	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	89	93	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Helix	96	104	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	110	112	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Helix	113	118	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	120	123	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E47	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	131	133	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E46	
P0AB87	UniProtKB	Helix	134	143	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	144	146	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2FUA	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	148	152	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Turn	153	155	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Beta strand	156	163	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Helix	164	185	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C	
P0AB87	UniProtKB	Helix	196	205	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1E4C