P0A9S3 (GATD_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 69.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Galactitol-1-phosphate 5-dehydrogenase EC=1.1.1.251 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 346 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Converts galactitol 1-phosphate to tagatose 6-phosphate. |
| Catalytic activity | Galactitol-1-phosphate + NAD+ = L-tagatose 6-phosphate + NADH. |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the zinc-containing alcohol dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Galactitol metabolism |
| Ligand | Metal-binding NAD Zinc |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | galactitol catabolic process Inferred from mutant phenotype PubMed 325390. Source: EcoCyc |
| Molecular_function | galactitol-1-phosphate 5-dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptorInferred from direct assay PubMed 325390. Source: EcoCyc zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 346 | 346 | Galactitol-1-phosphate 5-dehydrogenase | PRO_0000160879 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 38 | 1 | Zinc 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 59 | 1 | Zinc 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 89 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 95 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 103 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 144 | 1 | Zinc 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 213 | 1 | S → L in CAA56231. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 222 | 1 | S → G in CAA56231. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 226 – 227 | 2 | EL → DV in CAA56231. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 271 | 1 | A → T in CAA56231. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 327 – 329 | 3 | AQA → TQV in CAA56231. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 10 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 16 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 36 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 46 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 55 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 68 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 83 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 96 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 109 – 111 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 124 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 127 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 130 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 142 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 155 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 167 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 182 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 193 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 203 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 211 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 224 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 227 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 235 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 249 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 258 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 268 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 279 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 285 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 307 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 316 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 321 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 333 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 344 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X79837 Genomic DNA. Translation: CAA56231.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75152.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA15954.1. | ||||||||||||
| PIR | B64976. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_416594.1. NC_000913.2. YP_490329.1. NC_007779.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A9S3. | ||||||||||||
| SMR | P0A9S3. Positions 1-346. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-47890N. | ||||||||||||
| IntAct | P0A9S3. 16 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-8389742. | ||||||||||||
| STRING | 511145.b2091. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P0A9S3. | ||||||||||||
| PRIDE | P0A9S3. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC75152; AAC75152; b2091. BAA15954; BAA15954; BAA15954. | ||||||||||||
| GeneID | 12931435. 946598. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p2052. eco:b2091. | ||||||||||||
| PATRIC | 32119515. VBIEscCol129921_2168. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB2316. | ||||||||||||
| EcoGene | EG12417. gatD. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1063. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000294670. | ||||||||||||
| KO | K00094. | ||||||||||||
| OMA | KGKVGFL. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK10309. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:GALACTITOLPDEHYD-MONOMER. ECOL316407:JW2075-MONOMER. MetaCyc:GALACTITOLPDEHYD-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P0A9S3. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. 3.90.180.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR013149. ADH_C. IPR013154. ADH_GroES-like. IPR002085. ADH_SF_Zn-type. IPR002328. ADH_Zn_CS. IPR011032. GroES-like. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11695. PTHR11695. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF08240. ADH_N. 1 hit. PF00107. ADH_zinc_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF50129. GroES_like. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00059. ADH_ZINC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GATD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A9S3 Secondary accession number(s): P37190, P76410 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
