P0A9P4 (TRXB_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Thioredoxin reductase Short name=TRXR EC=1.8.1.9 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 321 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Thioredoxin + NADP+ = thioredoxin disulfide + NADPH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Redox-active center |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | removal of superoxide radicals Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | flavin adenine dinucleotide binding Inferred from direct assay PubMed 2644268. Source: EcoCyc thioredoxin-disulfide reductase activityInferred from direct assay PubMed 2644268. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| nadE | P18843 | 1 | EBI-1029826,EBI-548960 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 321 | 320 | Thioredoxin reductase | PRO_0000166729 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 36 – 43 | 8 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 287 – 296 | 10 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 136 ↔ 139 | Redox-active Ref.10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 12 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 26 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 27 – 29 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 46 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 75 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 89 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 101 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 111 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 117 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 127 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 135 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 140 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 144 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 152 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 165 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 168 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 175 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 196 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 203 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 213 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 224 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 229 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 236 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 242 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 249 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 272 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 284 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 289 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 291 – 293 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 314 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | J03762 Genomic DNA. Translation: AAA24697.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73974.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA35613.1. L21749 Genomic DNA. Translation: AAA66170.1. M95935 Genomic DNA. No translation available. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | RDECT. A28074. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_415408.1. NC_000913.2. YP_489160.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A9P4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0A9P4. Positions 2-316. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0A9P4. 5 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b0888. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0A9P4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P0A9P4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P0A9P4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73974; AAC73974; b0888. BAA35613; BAA35613; BAA35613. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12932721. 949054. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0860. eco:b0888. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32116985. VBIEscCol129921_0917. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1025. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11032. trxB. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0492. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000072912. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00384. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | VMGAFIA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK10262. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:THIOREDOXIN-REDUCT-NADPH-MONOMER. ECOL316407:JW0871-MONOMER. MetaCyc:THIOREDOXIN-REDUCT-NADPH-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P0A9P4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0A9P4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR008255. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_2_AS. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. IPR000103. Pyridine_nuc-diS_OxRdtase_2. IPR005982. Thioredox_Rdtase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. PR00469. PNDRDTASEII. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01292. TRX_reduct. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00573. PYRIDINE_REDOX_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A9P4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRXB_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A9P4 Secondary accession number(s): P09625 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
