##gff-version 3 P0A9M5 UniProtKB Chain 1 152 . . . ID=PRO_0000139666;Note=Xanthine-guanine phosphoribosyltransferase P0A9M5 UniProtKB Binding site 37 38 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A95;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 69 69 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A95;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 69 69 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A97;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 88 96 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0007744;evidence=ECO:0000305|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A95;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 89 89 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9100006;Dbxref=PMID:9100006 P0A9M5 UniProtKB Binding site 92 96 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A97;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 92 92 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A95;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 92 92 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A96;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 134 135 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A97;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 135 135 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A95;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Binding site 135 135 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:9743633,ECO:0007744|PDB:1A96;Dbxref=PMID:9743633 P0A9M5 UniProtKB Mutagenesis 59 59 . . . Note=No effect on catalytic activity%3B increased stability. C->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8812991;Dbxref=PMID:8812991 P0A9M5 UniProtKB Mutagenesis 65 70 . . . Note=No effect on affinity for xanthine and guanine substrates. However%2C the catalytic activity is highly reduced (200-fold when guanine is used as substrate) and the inhibition by GMP is also affected. HDNQRE->AAAAAA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23927482;Dbxref=PMID:23927482 P0A9M5 UniProtKB Sequence conflict 122 122 . . . Note=V->G;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P0A9M5 UniProtKB Beta strand 4 6 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Helix 9 23 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Helix 26 28 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 30 36 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Turn 37 39 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Helix 40 50 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 55 61 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 72 75 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 78 80 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1A96 P0A9M5 UniProtKB Beta strand 84 91 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Helix 97 103 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 107 114 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Helix 116 121 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 123 128 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 134 136 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Helix 138 140 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NUL P0A9M5 UniProtKB Beta strand 141 145 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1A95