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UniProtKB/Swiss-Prot P0A8Y5 (YIDA_ECOLI)
Last modified
November 24, 2009.
Version 41.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Phosphatase yidA EC=3.1.3.- | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 270 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the dephosphorylation of the artificial chromogenic substrate p-nitrophenyl phosphate (pNPP) and of the natural substrates erythrose 4-phosphate and mannose 1-phosphate. Ref.5 |
| Cofactor | Magnesium By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the HAD-like hydrolase superfamily. Cof family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | hydrolase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 270 | 270 | Phosphatase yidA | PRO_0000054423 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 9 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 9 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 11 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 8 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 14 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 34 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 56 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 68 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 71 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 76 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 77 – 79 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 85 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 103 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 110 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 132 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 139 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 144 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 157 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 169 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 177 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 184 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 192 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 208 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 214 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 219 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 224 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 230 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 236 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 247 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 251 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 255 – 258 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 267 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "DNA sequence and analysis of 136 kilobases of the Escherichia coli genome: organizational symmetry around the origin of replication." Burland V.D., Plunkett G. III, Daniels D.L., Blattner F.R. Genomics 16:551-561(1993) [PubMed: 7686882] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "DNA sequence of the E. coli gyrB gene: application of a new sequencing strategy." Adachi T., Mizuuchi M., Robinson E.A., Appella E., O'Dea M.H., Gellert M., Mizuuchi K. Nucleic Acids Res. 15:771-784(1987) [PubMed: 3029692] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-195. |
| [5] | "Enzyme genomics: application of general enzymatic screens to discover new enzymes." Kuznetsova E., Proudfoot M., Sanders S.A., Reinking J., Savchenko A., Arrowsmith C.H., Edwards A.M., Yakunin A.F. FEMS Microbiol. Rev. 29:263-279(2005) [PubMed: 15808744] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [6] | "Crystal structure of Nysgrc target T1436: a hypothetical protein YidA." Ramagopal U.A., Almo S.C. Submitted (MAR-2004) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.4 ANGSTROMS) OF 2-270. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L10328 Genomic DNA. Translation: AAA62048.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76720.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77597.1. X04341 Genomic DNA. Translation: CAA27873.1. | |||||||||||||
| PIR | QQECGB. B65172. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_004096.1. NP_418152.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P0A8Y5. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 948204. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3674 in contig AP009048_GR. Gene locus b3697 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3674. eco:b3697. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB1181. | ||||||||||||
| EcoGene | EG11195. yidA. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P0A8Y5. | ||||||||||||
| OMA | NIFRSSE | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11195-MON. ECOL168927:B3697-MON. MetaCyc:EG11195-MON. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P0A8Y5. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR005834. Dehalogen-like_hydro. IPR006379. HAD-SF_hydro_IIB. IPR000150. Hypothet_cof. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00702. Hydrolase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00099. Cof-subfamily. 1 hit. TIGR01484. HAD-SF-IIB. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01228. COF_1. 1 hit. PS01229. COF_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | YIDA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A8Y5 Secondary accession number(s): P09997, P76737, Q2M809 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


