P0A8P1 (LFTR_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 69.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase EC=2.3.2.6 Alternative name(s): L/F-transferase Leucyltransferase Phenyalanyltransferase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 234 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Functions in the N-end rule pathway of protein degradation where it conjugates Leu, Phe and, less efficiently, Met from aminoacyl-tRNAs to the N-termini of proteins containing an N-terminal arginine or lysine. HAMAP-Rule MF_00688 |
| Catalytic activity | L-leucyl-tRNA + protein = tRNA + L-leucyl-protein. HAMAP-Rule MF_00688 L-phenylalanyl-tRNA + protein = tRNA + L-phenylalanyl-protein. HAMAP-Rule MF_00688 |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the L/F-transferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway Inferred by curator PubMed 1962196. Source: EcoliWiki |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from direct assay PubMed 4909560. Source: EcoliWiki |
| Molecular_function | leucyltransferase activity Inferred from direct assay PubMed 4909560. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 234 | 234 | Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase HAMAP-Rule MF_00688 | PRO_0000207217 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 5 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 18 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 21 – 25 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 29 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 43 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 59 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 67 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 71 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 83 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 93 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 103 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 125 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 136 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 149 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 162 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 179 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 189 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 196 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 202 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 214 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 221 – 224 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 230 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structure and expression of the infA operon encoding translational initiation factor IF1. Transcriptional control by growth rate." Cummings H.S., Sands J.F., Foreman P.C., Fraser J., Hershey J.W.B. J. Biol. Chem. 266:16491-16498(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The N-end rule in Escherichia coli: cloning and analysis of the leucyl, phenylalanyl-tRNA-protein transferase gene aat." Shrader T.E., Tobias J.W., Varshavsky A. J. Bacteriol. 175:4364-4374(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], CHARACTERIZATION. Strain: K12 / MC1061 / ATCC 53338 / DSM 7140. |
| [3] | "A 718-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 12.7-28.0 min region on the linkage map." Oshima T., Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Honjo A., Ikemoto K., Inada T., Itoh T., Kajihara M., Kanai K., Kashimoto K., Kimura S., Kitagawa M., Makino K., Masuda S., Miki T., Mizobuchi K. Horiuchi T.DNA Res. 3:137-155(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "The leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase. Overexpression and characterization of substrate recognition, domain structure, and secondary structure." Abramochkin G., Shrader T.E. J. Biol. Chem. 270:20621-20628(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. Strain: K12. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M63145 Genomic DNA. Translation: AAC36910.1. L10383 Unassigned DNA. Translation: AAA03231.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73971.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA35605.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A36888. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_415405.1. NC_000913.2. YP_489157.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A8P1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0A8P1. Positions 2-233. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-48235N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0A8P1. 8 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b0885. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73971; AAC73971; b0885. BAA35605; BAA35605; BAA35605. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12930994. 945490. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0857. eco:b0885. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32116979. VBIEscCol129921_0914. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1103. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11112. aat. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2360. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000102325. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00684. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | MFYGESM. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00301. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11112-MONOMER. ECOL316407:JW0868-MONOMER. MetaCyc:EG11112-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0A8P1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00688. Leu_Phe_trans. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016181. Acyl_CoA_acyltransferase. IPR004616. Leu/Phe-tRNA_Trfase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03588. Leu_Phe_trans. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55729. Acyl_CoA_acyltransferase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00667. aat. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A8P1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LFTR_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A8P1 Secondary accession number(s): P23885 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
