P0A744 (MSRA_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 74.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Interactions·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Interactions·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA Short name=Protein-methionine-S-oxide reductase EC=1.8.4.11 Alternative name(s): Peptide-methionine (S)-S-oxide reductase Short name=Peptide Met(O) reductase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 212 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Could have an important function as a repair enzyme for proteins that have been inactivated by oxidation. Catalyzes the reversible oxidation-reduction of methionine sulfoxide in proteins to methionine. HAMAP-Rule MF_01401 |
| Catalytic activity | Peptide-L-methionine + thioredoxin disulfide + H2O = peptide-L-methionine (S)-S-oxide + thioredoxin. HAMAP-Rule MF_01401 L-methionine + thioredoxin disulfide + H2O = L-methionine (S)-S-oxide + thioredoxin. HAMAP-Rule MF_01401 |
| Sequence similarities | Belongs to the MsrA Met sulfoxide reductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Redox-active center |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellular protein modification process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | cytosol Inferred from direct assay PubMed 17272300. Source: EcoCyc |
| Molecular_function | peptide-methionine (S)-S-oxide reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| lrp | P0ACJ0 | 1 | EBI-1129240,EBI-1113316 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 212 | 211 | Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA HAMAP-Rule MF_01401 | PRO_0000138546 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 52 | 1 | Cysteine sulfenic acid (-SOH) intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 52 ↔ 199 | Redox-active; alternate Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 199 ↔ 207 | Redox-active; alternate Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 52 | 1 | C → S: Loss of activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 87 | 1 | C → S: No effect. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 199 | 1 | C → S: Decrease in activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 207 | 1 | C → S: Decrease in activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 14 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 37 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 49 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 61 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 77 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 88 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 101 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 117 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 127 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 135 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 163 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 182 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 193 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, sequencing, and expression of the Escherichia coli peptide methionine sulfoxide reductase gene." Rahman M.A., Nelson H., Weissbach H., Brot N. J. Biol. Chem. 267:15549-15551(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-30. Strain: B. |
| [2] | "Analysis of the Escherichia coli genome VI: DNA sequence of the region from 92.8 through 100 minutes." Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 23:2105-2119(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "A sulfenic acid enzyme intermediate is involved in the catalytic mechanism of peptide methionine sulfoxide reductase from Escherichia coli." Boschi-Muller S., Azza S., Sanglier-Cianferani S., Talfournier F., van Dorsselaer A., Branlant G. J. Biol. Chem. 275:35908-35913(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS OF CYS-52; CYS-87; CYS-199 AND CYS-207. |
| [6] | "Crystal structure of the Escherichia coli peptide methionine sulphoxide reductase at 1.9-A resolution." Tete-Favier F., Cobessi D., Boschi-Muller S., Azza S., Branlant G., Aubry A. Structure 8:1167-1178(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M89992 Genomic DNA. Translation: AAA24399.1. U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97115.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77176.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78220.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S56444. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_418640.1. NC_000913.2. YP_492361.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A744. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0A744. Positions 2-212. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0A744. 3 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b4219. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P0A744. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P0A744. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC77176; AAC77176; b4219. BAE78220; BAE78220; BAE78220. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12930313. 948734. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p4105. eco:b4219. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32124013. VBIEscCol129921_4351. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1403. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11433. msrA. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0225. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000263862. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K07304. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | SAIYCTT. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00058. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11433-MONOMER. ECOL316407:JW4178-MONOMER. MetaCyc:EG11433-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0A744. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.30.1060.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01401. MsrA. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002569. Met_Sox_Rdtase_MsrA. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01625. PMSR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55068. MsrA. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00401. msrA. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A744. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MSRA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A744 Secondary accession number(s): P27110, Q2M686 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
