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UniProtKB/Swiss-Prot P0A6L0 (DEOC_ECOLI)
Last modified
November 3, 2009.
Version 46.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Deoxyribose-phosphate aldolase EC=4.1.2.4 Alternative name(s): Phosphodeoxyriboaldolase Short name=Deoxyriboaldolase Short name=DERA | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 259 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate = D-glyceraldehyde 3-phosphate + acetaldehyde. HAMAP MF_00592 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; 2-deoxy-D-ribose 1-phosphate degradation; D-glyceraldehyde 3-phosphate and acetaldehyde from 2-deoxy-alpha-D-ribose 1-phosphate: step 2/2. HAMAP MF_00592 |
| Subunit structure | Monomer and homodimer. HAMAP MF_00592 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the deoC/fbaB aldolase family. DeoC type 2 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP deoxyribonucleotide catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytosol Inferred from direct assay. Source: UniProtKB membraneInferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | deoxyribose-phosphate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 259 | 259 | Deoxyribose-phosphate aldolase HAMAP MF_00592 | PRO_0000057296 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 167 | 1 | Schiff-base intermediate with acetaldehyde Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 201 | 1 | Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 167 | 1 | N6-acetyllysine Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 18 | 1 | T → N in CAA26974. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 13 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 18 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 36 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 47 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 62 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 75 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 96 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 104 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 111 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 131 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 139 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 145 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 160 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 167 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 192 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 195 – 197 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 205 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 223 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 230 – 232 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 239 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 248 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "The primary structure of Escherichia coli K12 2-deoxyribose 5-phosphate aldolase. Nucleotide sequence of the deoC gene and the amino acid sequence of the enzyme." Valentin-Hansen P., Boetius F., Hammer-Jespersen K., Svendsen I. Eur. J. Biochem. 125:561-566(1982) [PubMed: 6749498] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [2] | "Analysis of the Escherichia coli genome VI: DNA sequence of the region from 92.8 through 100 minutes." Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 23:2105-2119(1995) [PubMed: 7610040] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
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| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X03224 Genomic DNA. Translation: CAA26974.1. U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97277.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77334.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78370.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | ADECD. A01102. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_004869.1. NP_418798.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0A6L0. 8 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P0A6L0. | ||||||||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0A6L0. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 948902. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW4344 in contig AP009048_GR. Gene locus b4381 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW4344. eco:b4381. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0217. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10221. deoC. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0A6L0. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | CKEACGD. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:DEOXYRIBOSE-P-ALD-MON. MetaCyc:DEOXYRIBOSE-P-ALD-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0A6L0. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00592. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR011343. DeoC. IPR002915. DeoC/AroFGH_arch. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10889. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01791. DeoC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001357. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00126. deoC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DEOC_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A6L0 Secondary accession number(s): P00882, Q2M5T6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


