P0A6I3 (COAA_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 77.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Pantothenate kinase EC=2.7.1.33 Alternative name(s): Pantothenic acid kinase Rts protein | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 316 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + (R)-pantothenate = ADP + (R)-4'-phosphopantothenate. HAMAP-Rule MF_00215 |
| Enzyme regulation | Regulated by feedback inhibition by CoA and its thioesters. HAMAP-Rule MF_00215 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; coenzyme A biosynthesis; CoA from (R)-pantothenate: step 1/5. HAMAP-Rule MF_00215 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP-Rule MF_00215. |
| Sequence similarities | Belongs to the prokaryotic pantothenate kinase family. |
| Sequence caution | The sequence AAA23591.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. The sequence AAA76838.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Coenzyme A biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | coenzyme A biosynthetic process Inferred from mutant phenotype PubMed 2824448. Source: EcoCyc |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from direct assay PubMed 7929447. Source: EcoCyc pantothenate kinase activityInferred from direct assay PubMed 7929447. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 316 | 316 | Pantothenate kinase HAMAP-Rule MF_00215 | PRO_0000194426 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 95 – 102 | 8 | ATP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 16 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 22 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 42 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 53 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 80 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 95 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 112 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 117 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 125 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 129 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 139 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 150 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 163 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 199 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 201 – 204 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 209 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 222 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 230 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 249 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 250 – 253 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 263 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 280 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 288 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 296 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 303 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 307 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 309 – 315 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, sequencing, and expression of the pantothenate kinase (coaA) gene of Escherichia coli." Song W.-J., Jackowski S. J. Bacteriol. 174:6411-6417(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "coaA and rts are allelic and located at kilobase 3532 on the Escherichia coli physical map." Song W.-J., Jackowski S. J. Bacteriol. 174:1705-1706(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The nucleotide sequence of the Escherichia coli rts gene." Flamm J.A., Friesen J.D., Otsuka A.J. Gene 74:555-558(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "Analysis of the Escherichia coli genome. IV. DNA sequence of the region from 89.2 to 92.8 minutes." Blattner F.R., Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L. Nucleic Acids Res. 21:5408-5417(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [6] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M36321 Genomic DNA. Translation: AAA76838.1. Different initiation. M90071 Genomic DNA. Translation: AAA23590.1. M90071 Genomic DNA. Translation: AAA23591.1. Different initiation. U00006 Genomic DNA. Translation: AAC43076.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76952.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77341.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | BVECRS. A45727. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_418405.1. NC_000913.2. YP_491482.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A6I3. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0A6I3. Positions 6-316. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0A6I3. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b3974. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P0A6I3. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P0A6I3. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC76952; AAC76952; b3974. BAE77341; BAE77341; BAE77341. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12934389. 948479. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p3218. eco:b3974. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32123469. VBIEscCol129921_4091. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0915. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10922. coaA. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1072. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000248571. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00867. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | WYIDRFL. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05439. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:PANTOTHENATE-KIN-MONOMER. ECOL316407:JW3942-MONOMER. MetaCyc:PANTOTHENATE-KIN-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P0A6I3. | ||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00241; UER00352. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0A6I3. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00215. Pantothen_kinase_1. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004566. PanK_bact. IPR006083. PRK/URK. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10285:SF7. PTHR10285:SF7. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00485. PRK. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000545. Pantothenate_kin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00554. panK_bact. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL5092. | ||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A6I3. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | COAA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A6I3 Secondary accession number(s): P15044, Q2M8R5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
