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UniProtKB/Swiss-Prot P0A6H5 (HSLU_ECOLI)
Last modified
November 3, 2009.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: ATP-dependent hsl protease ATP-binding subunit hslU Alternative name(s): Heat shock protein hslU | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 443 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Chaperone subunit of a proteasome-like degradation complex. HAMAP MF_00249 |
| Subunit structure | A double ring-shaped homohexamer of hslV is capped on each side by a ring-shaped hslU homohexamer. HAMAP MF_00249 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the clpX chaperone family. HslU subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Stress response |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Chaperone |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | response to stress Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | HslUV protease complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro membraneInferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP ATPase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro peptidase activity, acting on L-amino acid peptidesInferred from electronic annotation. Source: InterPro protein bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 443 | 443 | ATP-dependent hsl protease ATP-binding subunit hslU HAMAP MF_00249 | PRO_0000160500 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 57 – 64 | 8 | ATP Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 13 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 14 – 16 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 37 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 45 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 56 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 74 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 86 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 118 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 129 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 135 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 152 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 164 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 233 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 250 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 256 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 257 – 261 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 286 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 292 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 298 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 299 – 301 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 308 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 313 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 317 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 324 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 331 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 337 – 345 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 360 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 361 – 363 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 365 – 368 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 370 – 386 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 409 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 410 – 413 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 417 – 420 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 422 – 434 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 436 – 439 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequence analysis of four new heat-shock genes constituting the hslTS/ibpAB and hslVU operons in Escherichia coli." Chuang S.E., Burland V., Plunkett G. III, Daniels D.L., Blattner F.R. Gene 134:1-6(1993) [PubMed: 8244018] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "Analysis of the Escherichia coli genome. III. DNA sequence of the region from 87.2 to 89.2 minutes." Plunkett G. III, Burland V., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 21:3391-3398(1993) [PubMed: 8346018] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
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| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "Effects of the cys mutations on structure and function of the ATP-dependent HslVU protease in Escherichia coli. The Cys287 to Val mutation in HslU uncouples the ATP-dependent proteolysis by HslvU from ATP hydrolysis." Yoo S.J., Kim H.H., Shin D.H., Lee C.S., Seong I.S., Seol J.H., Shimbara N., Tanaka K., Chung C.H. J. Biol. Chem. 273:22929-22935(1998) [PubMed: 9722513] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS. |
| [6] | "The structures of HslU and the ATP-dependent protease HslU-HslV." Bochtler M., Hartmann C., Song H.K., Bourenkov G.P., Bartunik H.D., Huber R. Nature 403:800-805(2000) [PubMed: 10693812] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.81 ANGSTROMS) OF COMPLEX WITH HSLV. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L19201 Genomic DNA. Translation: AAB03063.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76913.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77379.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JT0761. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_003878.1. NP_418366.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P0A6H5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0A6H5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ECO2DBASE | D048.5. 6TH EDITION. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 948430. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3902 in contig AP009048_GR. Gene locus b3931 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3902. eco:b3931. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1827. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11881. hslU. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0A6H5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | TDHVLFI. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11881-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0A6H5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00249. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003593. ATPase_AAA+_core. IPR013093. ATPase_AAA-2. IPR004491. HslU. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11262:SF3. HslU. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF07724. AAA_2. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00382. AAA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00390. hslU. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HSLU_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A6H5 Secondary accession number(s): P32168, Q2M8M7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


