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UniProtKB/Swiss-Prot P0A6A3 (ACKA_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 40.
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90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Acetate kinase EC=2.7.2.1 Alternative name(s): Acetokinase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 400 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the activation of acetate to acetyl CoA and the secretion of acetate. During anaerobic growth of the organism, this enzyme is also involved in the synthesis of most of the ATP formed catabolically. HAMAP MF_00020 |
| Catalytic activity | ATP + acetate = ADP + acetyl phosphate. HAMAP MF_00020 ATP + propanoate = ADP + propanoyl phosphate. HAMAP MF_00020 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; acetyl-CoA biosynthesis; acetyl-CoA from acetate: step 1/2. HAMAP MF_00020 |
| Subunit structure | Homodimer. HAMAP MF_00020 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the acetokinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | organic acid metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro phosphorylationInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytosol Inferred from direct assay. Source: UniProtKB membraneInferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW acetate kinase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 400 | 400 | Acetate kinase HAMAP MF_00020 | PRO_0000107557 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 221 | 1 | R → G in BAA04501. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 240 | 1 | M → I in BAA04501. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 11 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 22 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 23 – 26 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 36 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 48 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 57 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 75 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 79 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 93 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 119 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 137 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 151 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 156 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 162 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 174 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 197 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 221 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 229 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 259 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 272 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 280 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 294 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 321 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 331 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 337 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 346 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 352 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 358 – 363 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 380 – 382 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 387 – 399 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, expression, and nucleotide sequence of the Escherichia coli K-12 ackA gene." Matsuyama A., Yamamoto H., Nakano E. J. Bacteriol. 171:577-580(1989) [PubMed: 2536666] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: K12. |
| [2] | "Identification and characterization of the ackA (acetate kinase A)-pta (phosphotransacetylase) operon and complementation analysis of acetate utilization by an ackA-pta deletion mutant of Escherichia coli." Kakuda H., Hosono K., Shiroishi K., Ichihara S. J. Biochem. 116:916-922(1994) [PubMed: 7883769] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12 / KH131. |
| [3] | "Construction of a contiguous 874-kb sequence of the Escherichia coli-K12 genome corresponding to 50.0-68.8 min on the linkage map and analysis of its sequence features." Yamamoto Y., Aiba H., Baba T., Hayashi K., Inada T., Isono K., Itoh T., Kimura S., Kitagawa M., Makino K., Miki T., Mitsuhashi N., Mizobuchi K., Mori H., Nakade S., Nakamura Y., Nashimoto H., Oshima T. Horiuchi T.DNA Res. 4:91-113(1997) [PubMed: 9205837] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M22956 Genomic DNA. Translation: AAA23406.1. D17576 Genomic DNA. Translation: BAA04501.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75356.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA16135.1. | |||||||||||||
| PIR | KIECAA. JT0498. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_002896.1. NP_416799.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0A6A3. | ||||||||||||
| ECO2DBASE | G041.3. 6TH EDITION. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 946775. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW2293 in contig AP009048_GR. Gene locus b2296 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW2293. eco:b2296. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0026. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10027. ackA. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P0A6A3. | ||||||||||||
| OMA | P0A6A3. PHLKDKN. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:ACETATEKINA-MON. MetaCyc:ACETATEKINA-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00020. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR000890. Acetate_kin. IPR004372. AckA. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR21060. Acetate_kin. 1 hit. PTHR21060:SF11. AckA. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00871. Acetate_kinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000722. Acetate_prop_kin. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00471. ACETATEKNASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00016. ackA. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01075. ACETATE_KINASE_1. 1 hit. PS01076. ACETATE_KINASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ACKA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A6A3 Secondary accession number(s): P15046, P78188, Q59386 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


