P0A6A3 (ACKA_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Acetate kinase EC=2.7.2.1 Alternative name(s): Acetokinase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 400 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of acetyl phosphate from acetate and ATP. Can also catalyze the reverse reaction. During anaerobic growth of the organism, this enzyme is also involved in the synthesis of most of the ATP formed catabolically. HAMAP-Rule MF_00020 |
| Catalytic activity | ATP + acetate = ADP + acetyl phosphate. HAMAP-Rule MF_00020 |
| Cofactor | Mg2+. Can also accept Mn2+ By similarity. |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; acetyl-CoA biosynthesis; acetyl-CoA from acetate: step 1/2. HAMAP-Rule MF_00020 |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the acetokinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | acetate biosynthetic process Inferred from genetic interaction PubMed 9484901. Source: EcoliWiki acetyl-CoA biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway propionate biosynthetic processInferred from genetic interaction PubMed 9484901. Source: EcoliWiki |
| Cellular_component | cytosol Inferred from direct assay PubMed 16858726. Source: UniProtKB membraneInferred from direct assay PubMed 16858726. Source: UniProtKB |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW acetate kinase activityInferred from direct assay Ref.1. Source: EcoliWiki zinc ion bindingInferred from direct assay PubMed 11985624. Source: EcoliWiki |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 400 | 400 | Acetate kinase HAMAP-Rule MF_00020 | PRO_0000107557 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 210 – 214 | 5 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 285 – 287 | 3 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 333 – 337 | 5 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 150 | 1 | Proton donor/acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 10 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 387 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 17 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 91 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 182 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 243 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 221 | 1 | R → G in BAA04501. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 240 | 1 | M → I in BAA04501. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 11 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 22 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 23 – 26 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 36 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 48 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 57 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 75 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 79 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 93 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 119 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 137 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 151 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 156 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 162 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 174 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 197 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 221 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 229 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 259 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 272 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 280 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 294 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 321 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 331 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 337 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 346 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 352 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 358 – 363 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 380 – 382 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 387 – 399 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Cloning, expression, and nucleotide sequence of the Escherichia coli K-12 ackA gene." Matsuyama A., Yamamoto H., Nakano E. J. Bacteriol. 171:577-580(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: K12. |
| [2] | "Identification and characterization of the ackA (acetate kinase A)-pta (phosphotransacetylase) operon and complementation analysis of acetate utilization by an ackA-pta deletion mutant of Escherichia coli." Kakuda H., Hosono K., Shiroishi K., Ichihara S. J. Biochem. 116:916-922(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12 / KH131. |
| [3] | "Construction of a contiguous 874-kb sequence of the Escherichia coli-K12 genome corresponding to 50.0-68.8 min on the linkage map and analysis of its sequence features." Yamamoto Y., Aiba H., Baba T., Hayashi K., Inada T., Isono K., Itoh T., Kimura S., Kitagawa M., Makino K., Miki T., Mitsuhashi N., Mizobuchi K., Mori H., Nakade S., Nakamura Y., Nashimoto H., Oshima T. Horiuchi T.DNA Res. 4:91-113(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "Escherichia coli proteome analysis using the gene-protein database." VanBogelen R.A., Abshire K.Z., Moldover B., Olson E.R., Neidhardt F.C. Electrophoresis 18:1243-1251(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY 2D-GEL. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M22956 Genomic DNA. Translation: AAA23406.1. D17576 Genomic DNA. Translation: BAA04501.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75356.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA16135.1. | ||||||||||||
| PIR | KIECAA. JT0498. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_416799.1. NC_000913.2. YP_490538.1. NC_007779.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A6A3. | ||||||||||||
| SMR | P0A6A3. Positions 1-400. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P0A6A3. 12 interactions. | ||||||||||||
| STRING | 511145.b2296. | ||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0A6A3. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P0A6A3. | ||||||||||||
| PRIDE | P0A6A3. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC75356; AAC75356; b2296. BAA16135; BAA16135; BAA16135. | ||||||||||||
| GeneID | 12932696. 946775. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p2262. eco:b2296. | ||||||||||||
| PATRIC | 32119963. VBIEscCol129921_2391. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0026. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10027. ackA. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0282. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000288398. | ||||||||||||
| KO | K00925. | ||||||||||||
| OMA | IDHERNL. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00180. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:ACETATEKINA-MONOMER. ECOL316407:JW2293-MONOMER. MetaCyc:ACETATEKINA-MONOMER. | ||||||||||||
| SABIO-RK | P0A6A3. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00340; UER00458. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P0A6A3. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00020. Acetate_kinase. | ||||||||||||
| InterPro | IPR004372. Ac/Proprionate_kinase. IPR000890. Aliphatic_acid_kin_short-chain. IPR023865. Aliphatic_acid_kinase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR21060. PTHR21060. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00871. Acetate_kinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000722. Acetate_prop_kin. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00471. ACETATEKNASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00016. ackA. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01075. ACETATE_KINASE_1. 1 hit. PS01076. ACETATE_KINASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ACKA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A6A3 Secondary accession number(s): P15046, P78188, Q59386 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
