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UniProtKB/Swiss-Prot P0A552 (DUT_MYCTU)
Last modified
November 3, 2009.
Version 30.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase Short name=dUTPase EC=3.6.1.23 Alternative name(s): dUTP pyrophosphatase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 154 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | This enzyme is involved in nucleotide metabolism: it produces dUMP, the immediate precursor of thymidine nucleotides and it decreases the intracellular concentration of dUTP so that uracil cannot be incorporated into DNA. HAMAP MF_00116 |
| Catalytic activity | dUTP + H2O = dUMP + diphosphate. HAMAP MF_00116 |
| Cofactor | Magnesium. HAMAP MF_00116 |
| Pathway | Pyrimidine metabolism; dUMP biosynthesis; dUMP from dCTP (dUTP route): step 2/2. HAMAP MF_00116 |
| Subunit structure | Homotrimer. Ref.4 |
| Miscellaneous | Each trimer binds three substrate molecules. The ligands are bound between subunits, and for each substrate molecule, residues from adjacent subunits contribute to the binding interactions. HAMAP MF_00116 |
| Sequence similarities | Belongs to the dUTPase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nucleotide metabolism |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | dUTP metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | dUTP diphosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 154 | 154 | Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase HAMAP MF_00116 | PRO_0000182884 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 64 – 66 | 3 | Substrate binding HAMAP MF_00116 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 81 – 83 | 3 | Substrate binding HAMAP MF_00116 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 77 | 1 | Substrate HAMAP MF_00116 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 91 | 1 | Substrate; via amide nitrogen and carbonyl oxygen HAMAP MF_00116 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 11 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 30 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 37 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 46 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 52 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 62 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 71 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 75 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 83 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 96 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 118 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 126 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 142 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 145 – 148 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BX842580 Genomic DNA. Translation: CAB09487.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK47086.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | D70530. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_217213.1. NP_337272.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 887290. 925523. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT2771 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv2697c in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2771. mtu:Rv2697c. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGR | MT2771. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv2697c. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0A552. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | GTIDEGY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.6.1.23. 809. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00116. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008180. DeoxyUTP_pyroPase_dom. IPR008181. dUTP_pyrophosphatase_subfam_1. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00692. dUTPase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD004900. dCTP_deaminase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00576. dut. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DUT_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A552 Secondary accession number(s): O07199 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


