P0A542 (DHAS_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase Short name=ASA dehydrogenase Short name=ASADH EC=1.2.1.11 Alternative name(s): Aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 345 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NADPH-dependent formation of L-aspartate-semialdehyde (L-ASA) by the reductive dephosphorylation of L-aspartyl-4-phosphate. Ref.2 |
| Catalytic activity | L-aspartate 4-semialdehyde + phosphate + NADP+ = L-4-aspartyl phosphate + NADPH. Ref.2 Ref.5 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-lysine biosynthesis via DAP pathway; (S)-tetrahydrodipicolinate from L-aspartate: step 2/4. HAMAP MF_02121 Amino-acid biosynthesis; L-methionine biosynthesis via de novo pathway; L-homoserine from L-aspartate: step 2/3. HAMAP MF_02121 Amino-acid biosynthesis; L-threonine biosynthesis; L-threonine from L-aspartate: step 2/5. HAMAP MF_02121 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.5 |
| Sequence similarities | Belongs to the aspartate-semialdehyde dehydrogenase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=955 µM for L-aspartate 4-semialdehyde Ref.2 KM=65 µM for NADP+ KM=11.4 mM for phosphate Vmax=51.84 µmol/min/mg enzyme towards L-aspartate 4-semialdehyde Vmax=43.74 µmol/min/mg enzyme towards NADP+ Vmax=44.04 µmol/min/mg enzyme towards phosphate |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 345 | 345 | Aspartate-semialdehyde dehydrogenase HAMAP MF_02121 | PRO_0000141383 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 14 | 4 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 39 – 40 | 2 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 160 – 161 | 2 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 130 | 1 | Acyl-thioester intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 256 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 99 | 1 | Phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 157 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 227 | 1 | Phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 249 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 325 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 24 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 32 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 36 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 56 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 57 – 59 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 70 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 86 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 93 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 100 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 116 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 146 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 157 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 177 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 185 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 201 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 235 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 244 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 266 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 277 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 294 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 322 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 341 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Mycobacterium tuberculosis ask-alpha, ask-beta and asd genes." Gilker J.M., Jucker M.T. Submitted (FEB-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Cloning and characterization of aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase from Mycobacterium tuberculosis H37 Rv." Shafiani S., Sharma P., Vohra R.M., Tewari R. J. Appl. Microbiol. 98:832-838(2005) [PubMed: 15752328] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION, CATALYTIC ACTIVITY, KINETIC PARAMETERS. Strain: ATCC 25618 / H37Rv. |
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| [5] | "Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of aspartate semialdehyde dehydrogenase (Rv3708c) from Mycobacterium tuberculosis." Vyas R., Kumar V., Panjikar S., Karthikeyan S., Kishan K.V., Tewari R., Weiss M.S. Acta Crystallogr. F 64:167-170(2008) [PubMed: 18323599] [Abstract] Cited for: CRYSTALLIZATION, CATALYTIC ACTIVITY, SUBUNIT. Strain: ATCC 25618 / H37Rv. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U90239 Genomic DNA. Translation: AAB49996.1. AY372113 Genomic DNA. Translation: AAQ75346.1. BX842583 Genomic DNA. Translation: CAA18030.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK48179.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | E70794. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_218225.1. NC_000962.2. NP_338365.1. NC_002755.2. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A542. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000000191; EBMYCP00000000191; EBMYCG00000000191. EBMYCT00000072321; EBMYCP00000070380; EBMYCG00000072316. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 885118. 926449. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT3811 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv3708c in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT3811. mtu:Rv3708c. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 18130142. VBIMycTub22151_4163. 18156852. VBIMycTub87468_4133. | ||||||||||||||||||
| TIGR | MT3811. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv3708c. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000017367. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG518238. | ||||||||||||||||||
| OMA | LELWLCG. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P0A542. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK14874. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_02121. ASADH. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000319. Asp-semialdehyde_DH_CS. IPR012080. Asp_semialdehyde_DH. IPR005986. Asp_semialdehyde_DH_beta. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR000534. Semialdehyde_DH_NAD-bd. IPR012280. Semialdhyde_DH_dimer_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K00133. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01118. Semialdhyde_dh. 1 hit. PF02774. Semialdhyde_dhC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000148. ASA_dh. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00859. Semialdhyde_dh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01296. Asd_B. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01103. ASD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHAS_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A542 Secondary accession number(s): P47730, P97049, Q597F4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with