P0A530 (COAD_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 49.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Phosphopantetheine adenylyltransferase EC=2.7.7.3 Alternative name(s): Dephospho-CoA pyrophosphorylase Pantetheine-phosphate adenylyltransferase Short name=PPAT | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 161 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Reversibly transfers an adenylyl group from ATP to 4'-phosphopantetheine, yielding dephospho-CoA (dPCoA) and pyrophosphate By similarity. HAMAP MF_00151 |
| Catalytic activity | ATP + pantetheine 4'-phosphate = diphosphate + 3'-dephospho-CoA. HAMAP MF_00151 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; coenzyme A biosynthesis; CoA from (R)-pantothenate: step 4/5. HAMAP MF_00151 |
| Subunit structure | Homohexamer By similarity. HAMAP MF_00151 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00151. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial CoaD family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Coenzyme A biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | coenzyme A biosynthetic process Inferred from direct assay. Source: MTBBASE protein hexamerizationInferred from direct assay. Source: MTBBASE |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pantetheine-phosphate adenylyltransferase activityInferred from direct assay. Source: MTBBASE |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 161 | 161 | Phosphopantetheine adenylyltransferase HAMAP MF_00151 | PRO_0000156242 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 8 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 27 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 36 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 57 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 69 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 79 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 109 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 117 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 135 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 155 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U00024 Genomic DNA. Translation: AAA50946.1. BX842581 Genomic DNA. Translation: CAB05412.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK47369.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | B70671. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_217481.1. NC_000962.2. NP_337555.1. NC_002755.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A530. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0A530. Positions 1-157. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000000913; EBMYCP00000000913; EBMYCG00000000913. EBMYCT00000070721; EBMYCP00000068780; EBMYCG00000070716. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 888423. 925233. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT3043 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv2965c in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT3043. mtu:Rv2965c. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 18128450. VBIMycTub22151_3325. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGR | MT3043. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv2965c. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000017247. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG288308. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | AMSDFEY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P0A530. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00168. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00151. PPAT_bact. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004821. Cyt_trans-rel. IPR004820. Cytidylyltransf. IPR001980. LPS_biosynth. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.620. Rossmann-like_a/b/a_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00954. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01467. CTP_transf_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01020. LPSBIOSNTHSS. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01510. CoaD_prev_kdtB. 1 hit. TIGR00125. Cyt_tran_rel. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | COAD_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A530 Secondary accession number(s): O08023, Q50452 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with