P0A4Y6 (ARGB_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 66.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Acetylglutamate kinase EC=2.7.2.8 Alternative name(s): N-acetyl-L-glutamate 5-phosphotransferase NAG kinase Short name=AGK | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 294 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + N-acetyl-L-glutamate = ADP + N-acetyl-L-glutamate 5-phosphate. HAMAP-Rule MF_00082_B |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-arginine biosynthesis; N(2)-acetyl-L-ornithine from L-glutamate: step 2/4. HAMAP-Rule MF_00082_B |
| Subunit structure | Homohexamer. Ref.3 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the acetylglutamate kinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Arginine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | arginine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP growthInferred from mutant phenotype PubMed 12657046. Source: MTBBASE proline biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | cell wall Inferred from direct assay PubMed 20825248. Source: MTBBASE cytoplasmInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell plasma membraneInferred from direct assay PubMed 14532352. Source: MTBBASE |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP acetylglutamate kinase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP glutamate 5-kinase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 294 | 294 | Acetylglutamate kinase HAMAP-Rule MF_00082_B | PRO_0000112637 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 69 – 70 | 2 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 91 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 190 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 34 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 251 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 246 | 1 | S → L in AAK45961. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 26 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 35 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 41 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 57 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 67 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 80 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 90 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 107 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 117 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 128 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 139 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 146 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 160 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 170 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 182 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 191 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 203 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 219 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 223 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 233 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 240 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 243 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 246 – 248 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 261 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 270 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 282 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 292 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842577 Genomic DNA. Translation: CAB06648.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK45961.1. AL123456 Genomic DNA. Translation: CCP44419.1. | ||||||||||||
| PIR | A70621. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_216170.1. NC_000962.3. NP_336147.1. NC_002755.2. YP_006515045.1. NC_018143.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A4Y6. | ||||||||||||
| SMR | P0A4Y6. Positions 4-294. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 83332.Rv1654. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P0A4Y6. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| DNASU | 888076. | ||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAK45961; AAK45961; MT1692. | ||||||||||||
| GeneID | 13316435. 888076. 924324. | ||||||||||||
| KEGG | mtc:MT1692. mtu:Rv1654. mtv:RVBD_1654. | ||||||||||||
| PATRIC | 18125482. VBIMycTub22151_1855. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TubercuList | Rv1654. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0548. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000233259. | ||||||||||||
| KO | K00930. | ||||||||||||
| OMA | GNMVFAE. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00942. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00068; UER00107. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.1160.10. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00082_B. ArgB_B. | ||||||||||||
| InterPro | IPR004662. AcgluKinase. IPR001048. Asp/Glu/Uridylate_kinase. IPR001057. Glu/AcGlu_kinase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00696. AA_kinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000728. NAGK. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00474. GLU5KINASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53633. Aa_kinase. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00761. argB. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A4Y6. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ARGB_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A4Y6 Secondary accession number(s): L0TA25, P94989 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
