P0A4G4 (MTSA_STRP1) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 71.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Metal ABC transporter substrate-binding lipoprotein | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Streptococcus pyogenes serotype M1 [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 301447 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 310 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Part of an ATP-driven transport system for a metal; this protein has affinity for Zn2+, Fe3+ and Cu2+. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial solute-binding protein 9 family. Lipoprotein receptor antigen (Lrai) subfamily. |
| Sequence caution | The sequence AAZ50986.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Copper transport Ion transport Iron transport Transport Zinc transport |
| Cellular component | Cell membrane Membrane |
| Domain | Signal |
| Ligand | Copper Iron Metal-binding Zinc |
| PTM | Lipoprotein Palmitate |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cell adhesion Inferred from electronic annotation. Source: InterPro copper ion transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW iron ion homeostasisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW zinc ion transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | plasma membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 310 | 290 | Metal ABC transporter substrate-binding lipoprotein | PRO_0000031894 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 68 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 206 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 281 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 21 | 1 | N-palmitoyl cysteine Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 21 | 1 | S-diacylglycerol cysteine Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 77 | 1 | V → A in strain: AP1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 26 | 1 | T → A in AAD56936. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 26 | 1 | T → A in AAD56939. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 30 | 1 | K → E in AAD56936. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 44 | 1 | A → G in AAD56936. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 49 – 50 | 2 | AI → VM in AAD56936. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 40 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 51 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 54 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 59 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 82 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 88 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 107 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 118 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 119 – 122 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 162 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 190 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 191 – 194 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 207 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 216 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 226 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 246 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 255 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 270 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 278 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 282 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 308 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF180520 Genomic DNA. Translation: AAD56936.1. AF180521 Genomic DNA. Translation: AAD56939.1. AE004092 Genomic DNA. Translation: AAK33468.1. CP000017 Genomic DNA. Translation: AAZ50986.1. Different initiation. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_268747.1. NC_002737.1. YP_281731.1. NC_007297.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A4G4. | ||||||||||||
| SMR | P0A4G4. Positions 28-310. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 160490.SPy_0453. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| TCDB | 3.A.1.15.6. ATP-binding cassette (ABC) superfamily. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P0A4G4. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAK33468; AAK33468; SPy_0453. AAZ50986; AAZ50986; M5005_Spy0368. | ||||||||||||
| GeneID | 3572540. 900696. | ||||||||||||
| KEGG | spy:SPy_0453. spz:M5005_Spy_0368. | ||||||||||||
| PATRIC | 19714627. VBIStrPyo79812_0382. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0803. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000180309. | ||||||||||||
| KO | K11704. | ||||||||||||
| OMA | NKETYEN. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK876868. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SPYO160490:GJ81-381-MONOMER. SPYO293653:GHFC-423-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR006129. AdhesinB. IPR006128. Lipoprotein_4. IPR006127. Perip_solute-bd_prot_fam. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01297. SBP_bac_9. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00691. ADHESINB. PR00690. ADHESNFAMILY. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51257. PROKAR_LIPOPROTEIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A4G4. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MTSA_STRP1 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A4G4 Secondary accession number(s): Q490I2 Q9RNJ0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
