P0A2H7 (FADA_SALTY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 49.
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| Protein names | Recommended name: 3-ketoacyl-CoA thiolase EC=2.3.1.16 Alternative name(s): Acetyl-CoA acyltransferase Beta-ketothiolase Fatty acid oxidation complex subunit beta | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Salmonella typhimurium | ||||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 387 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the final step of fatty acid oxidation in which acetyl-CoA is released and the CoA ester of a fatty acid two carbons shorter is formed. Involved in the aerobic and anaerobic degradation of long-chain fatty acids By similarity. HAMAP MF_01620 |
| Catalytic activity | Acyl-CoA + acetyl-CoA = CoA + 3-oxoacyl-CoA. HAMAP MF_01620 |
| Pathway | |
| Subunit structure | Heterotetramer of two alpha chains (fadB) and two beta chains (fadA) By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_01620. |
| Sequence similarities | Belongs to the thiolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid metabolism Lipid degradation Lipid metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fatty acid metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW lipid catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | acetyl-CoA C-acyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 387 | 387 | 3-ketoacyl-CoA thiolase HAMAP MF_01620 | PRO_0000206391 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 91 | 1 | Acyl-thioester intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 343 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 373 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 11 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 41 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 43 – 45 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 55 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 75 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 88 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 106 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 157 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 181 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 219 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 252 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 258 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 265 – 271 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 294 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 299 – 301 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 307 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 321 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 327 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 328 – 331 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 362 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 381 – 385 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed: 11677609] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF233324 Genomic DNA. Translation: AAF33416.1. AE006468 Genomic DNA. Translation: AAL22826.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_462867.1. NC_003197.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A2H7. | ||||||||||||
| SMR | P0A2H7. Positions 4-387. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P0A2H7. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1255508. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus STM3982 in contig AE006468_GR. | ||||||||||||
| KEGG | stm:STM3982. | ||||||||||||
| PATRIC | 32386832. VBISalEnt20916_4201. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG370930. | ||||||||||||
| OMA | AIDDIYW. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK08947. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | STYP99287:STM3982-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01620. FadA. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR012805. FadA. IPR002155. Thiolase. IPR016039. Thiolase-like. IPR016038. Thiolase-like_subgr. IPR020615. Thiolase_acyl_enz_int_AS. IPR020610. Thiolase_AS. IPR020617. Thiolase_C. IPR020613. Thiolase_CS. IPR020616. Thiolase_N. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.47.10. Thiolase-like_subgr. 4 hits. | ||||||||||||
| KO | K00632. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR18919:SF35. PTHR18919:SF35. 1 hit. PTHR18919. Thiolase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02803. Thiolase_C. 1 hit. PF00108. Thiolase_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000429. Ac-CoA_Ac_transf. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53901. Thiolase-like. 2 hits. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01930. AcCoA-C-Actrans. 1 hit. TIGR02445. FadA. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00098. THIOLASE_1. 1 hit. PS00737. THIOLASE_2. 1 hit. PS00099. THIOLASE_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FADA_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A2H7 Secondary accession number(s): Q9L6L6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with