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UniProtKB/Swiss-Prot P0A251 (AHPC_SALTY)
Last modified
June 16, 2009.
Version 41.
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Alkyl hydroperoxide reductase subunit C EC=1.11.1.15 Alternative name(s): Peroxiredoxin Thioredoxin peroxidase Alkyl hydroperoxide reductase protein C22 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 187 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Directly reduces alkyl hydroperoxides with the use of electrons donated by the 57 kDa flavoprotein alkyl hydroperoxide reductase. |
| Catalytic activity | 2 R'-SH + ROOH = R'-S-S-R' + H2O + ROH. |
| Subunit structure | Homodimer; disulfide-linked, upon oxidation. |
| Post-translational modification | The Cys-47-SH group is the primary site of oxidation by H2O2, and the oxidized Cys-47 (probably Cys-SOH) rapidly reacts with Cys-166-SH of the other subunit to form an intermolecular disulfide. This disulfide is subsequently reduced by thioredoxin. |
| Sequence similarities | Belongs to the ahpC/TSA family. Contains 1 thioredoxin domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Redox-active center |
| Molecular function | Antioxidant Oxidoreductase Peroxidase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | peroxiredoxin activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 187 | 186 | Alkyl hydroperoxide reductase subunit C | PRO_0000135120 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2 – 157 | 156 | Thioredoxin | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 47 | 1 | Cysteine sulfenic acid (-SOH) intermediate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 47 | Interchain (with C-166); in linked form | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 166 | Interchain (with C-47); in linked form | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2 | 1 | S → G AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 5 | 1 | N → D AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 14 | 1 | Q → N AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 17 | 1 | K → H AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 20 | 1 | E → H AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 23 | 1 | E → S AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 17 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 20 – 25 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 29 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 38 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 63 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 74 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 85 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 98 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 107 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 125 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 137 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 160 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 182 – 186 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| J05478 Unassigned DNA. Translation: AAA16431.1. AE008724 Genomic DNA. Translation: AAL19559.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A35441. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_459600.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PeroxiBase | 4829. SetypAhpC. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1252128. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus STM0608 in contig AE006468_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | stm:STM0608. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0A251. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | P0A251. GDLADHY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | STYP99287:STM0608-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.11.1.15. 2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000866. Alkyl_hydroperoxide_Rdtase. IPR017559. Peroxiredoxin. IPR019479. Peroxiredoxin_C. IPR017936. Thioredoxin-like. IPR012335. Thioredoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF10417. 1-cysPrx_C. 1 hit. PF00578. AhpC-TSA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03137. AhpC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51352. THIOREDOXIN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AHPC_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A251 Secondary accession number(s): P19479 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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