P0A1V8 (BLO2_SALTM) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 38.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase OXA-2 EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Penicillinase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Encoded on | Plasmid IncN R46 Ref.1 Ref.2 Ref.3 Plasmid pBP11 Ref.4 | ||||
| Organism | Salmonella typhimurium | ||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 275 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This is an oxacillin-hydrolyzing beta-lactamase. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-D beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro peptidoglycan-based cell wall biogenesisInferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC penicillin bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 21 | 21 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 22 – 275 | 254 | Beta-lactamase OXA-2 | PRO_0000017026 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 210 – 212 | 3 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 72 | 1 | Acyl-ester intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 75 | 1 | N6-carboxylysine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 31 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 37 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 48 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 53 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 64 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 74 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 84 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 118 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 132 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 143 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 158 – 160 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 163 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 179 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 185 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 196 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 202 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 226 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 238 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 247 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 259 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequence of the OXA2 beta-lactamase: comparison with other penicillin-reactive enzymes." Dale J.W., Godwin D., Mossakowska D., Stephenson P., Wall S. FEBS Lett. 191:39-44(1985) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Type 1A. |
| [2] | "Oxacillin-hydrolysing beta-lactamases. A comparative analysis at nucleotide and amino acid sequence levels." Mossakowska D., Ali N.A., Dale J.W. Eur. J. Biochem. 180:309-318(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Improved purification and characterization of the OXA-2 beta-lactamase." Holland S., Dale J.W. Biochem. J. 224:1009-1013(1984) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 22-32. |
| [4] | "Nucleotide sequence of an OXA-2 beta-lactamase gene from the R-plasmid R1767 derived plasmid pBP11 and comparison to closely related resistance determinants found in R46 and Tn2603." Nuecken E.J., Henschke R.B., Schmidt F.R.J. J. Gen. Microbiol. 135:761-765(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [5] | "Substrate-induced inactivation of the OXA2 beta-lactamase." Ledent P., Frere J.M. Biochem. J. 295:871-878(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS) OF 22-275, CARBAMYLATION AT LYS-75. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M25261 Genomic DNA. Translation: AAA98357.1. X03037 Genomic DNA. Translation: CAA26839.1. X07260 Genomic DNA. Translation: CAA30246.1. | ||||||||||||
| PIR | PNEBT. A91350. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_511223.1. NC_003292.1. NP_511225.1. NC_003292.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A1V8. | ||||||||||||
| SMR | P0A1V8. Positions 25-265. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P0A1V8. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1263131. 1263136. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR002137. Beta-lactam_class-D_AS. IPR001460. PCN-bd_Tpept. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00905. Transpeptidase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00337. BETA_LACTAMASE_D. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A1V8. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLO2_SALTM | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A1V8 Secondary accession number(s): P05191, Q57015 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
