P0A1E3 (CYSK_SALTY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 66.
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| Protein names | Recommended name: Cysteine synthase A Short name=CSase A EC=2.5.1.47 Alternative name(s): O-acetylserine (thiol)-lyase A Short name=OAS-TL A O-acetylserine sulfhydrylase A | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 99287 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 323 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Two cysteine synthase enzymes are found. Both catalyze the same reaction. Cysteine synthase B can also use thiosulfate in place of sulfide to give cysteine thiosulfonate as a product. |
| Catalytic activity | O(3)-acetyl-L-serine + H2S = L-cysteine + acetate. |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate. |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-cysteine biosynthesis; L-cysteine from L-serine: step 2/2. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the cysteine synthase/cystathionine beta-synthase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Cysteine biosynthesis |
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Allosteric enzyme Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cysteine biosynthetic process from serine Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | cysteine synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC transferase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 323 | 322 | Cysteine synthase A | PRO_0000167089 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 177 – 181 | 5 | Pyridoxal phosphate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 8 | 1 | Allosteric inhibitor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 72 | 1 | Pyridoxal phosphate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 269 | 1 | Allosteric inhibitor; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 273 | 1 | Pyridoxal phosphate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 42 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 70 | 1 | S → N in AAA27051. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 267 – 268 | 2 | GI → VF in AAA27051. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 7 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 11 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 19 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 32 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 55 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 68 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 84 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 93 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 106 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 114 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 118 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 132 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 143 – 145 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 155 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 164 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 165 – 167 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 175 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 190 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 191 – 193 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 205 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 215 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 243 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 250 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 266 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 284 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 290 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 299 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 306 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 312 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 318 – 321 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "DNA sequences of the cysK regions of Salmonella typhimurium and Escherichia coli and linkage of the cysK regions to ptsH." Byrne C.R., Monroe R.S., Ward K.A., Kredich N.M. J. Bacteriol. 170:3150-3157(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-16 AND 321-323. Strain: LT2. |
| [2] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
| [3] | "Three-dimensional structure of O-acetylserine sulfhydrylase from Salmonella typhimurium." Burkhard P., Rao G.S.J., Hohenester E., Schnackerz K.D., Cook P.F., Jansonius J.N. J. Mol. Biol. 283:121-133(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH PYRIDOXAL PHOSPHATE, SUBUNIT, SEQUENCE REVISION TO 267-268. |
| [4] | "Ligand binding induces a large conformational change in O-acetylserine sulfhydrylase from Salmonella typhimurium." Burkhard P., Tai C.-H., Ristroph C.M., Cook P.F., Jansonius J.N. J. Mol. Biol. 291:941-953(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) MUTANT ALA-42 IN COMPLEX WITH PYRIDOXAL PHOSPHATE. |
| [5] | "Identification of an allosteric anion-binding site on O-acetylserine sulfhydrylase: structure of the enzyme with chloride bound." Burkhard P., Tai C.-H., Jansonius J.N., Cook P.F. J. Mol. Biol. 303:279-286(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH PYRIDOXAL PHOSPHATE, ALLOSTERIC REGULATION. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M21450 Genomic DNA. Translation: AAA27051.1. AE006468 Genomic DNA. Translation: AAL21324.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | SYEBAC. B28181. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_461365.1. NC_003197.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A1E3. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0A1E3. Positions 2-323. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | 99287.STM2430. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P0A1E3. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P0A1E3. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAL21324; AAL21324; STM2430. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1253952. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | stm:STM2430. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32383489. VBISalEnt20916_2567. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0031. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000217394. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K01738. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | NSFTIGH. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK10717. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.5.1.47. 5542. | ||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P0A1E3. | ||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00136; UER00200. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001216. Cys_synth_BS. IPR005856. Cys_synthKM. IPR005859. CysK. IPR001926. Trp_syn_b_sub_like_PLP_eny_SF. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00291. PALP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF53686. PyrdxlP-dep_enz_bsu. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01139. cysK. 1 hit. TIGR01136. cysKM. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00901. CYS_SYNTHASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A1E3. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CYSK_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A1E3 Secondary accession number(s): P12674 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
