Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P0A112 (NDOC_PSEPU)
Last modified
March 3, 2009.
Version 34.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Naphthalene 1,2-dioxygenase subunit beta EC=1.14.12.12 Alternative name(s): Naphthalene 1,2-dioxygenase ISP beta | ||||
| Gene names |
| ||||
| Encoded on | Plasmid pDTG1 Ref.2 Plasmid NAH7 Ref.3 | ||||
| Organism | Pseudomonas putida | ||||
| Taxonomic identifier | 303 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 194 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the naphthalene dioxygenase (NDO) multicomponent enzyme system which catalyzes the incorporation of both atoms of molecular oxygen into naphthalene to form cis-naphthalene dihydrodiol. The beta subunit may be responsible for the substrate specificity of the enzyme. |
| Catalytic activity | Naphthalene + NADH + O2 = (1R,2S)-1,2-dihydronaphthalene-1,2-diol + NAD+. |
| Cofactor | Binds 1 2Fe-2S cluster Probable. Binds 1 iron ion Probable. |
| Pathway | |
| Subunit structure | The naphthalene dioxygenase (NDO) multicomponent enzyme system is composed of an electron transfer component and an iron sulfur protein (ISP). The electron transfer component is composed of ferredoxin reductase (ndoR) and ferredoxin (ndoA), and ISP is composed of a hexamer of three large alpha subunits (ndoB) and three small beta subunits (ndoC). |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial ring-hydroxylating dioxygenase beta subunit family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Dioxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic compound catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | naphthalene 1,2-dioxygenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygenInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 194 | 194 | Naphthalene 1,2-dioxygenase subunit beta | PRO_0000085072 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 17 | 1 | E → Q in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 19 | 1 | I → F in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 28 | 1 | S → A in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 39 – 40 | 2 | TQ → NR in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 99 | 1 | V → I in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 109 | 1 | G → S in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 127 | 1 | M → R in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 130 | 1 | N → D in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 132 | 1 | K → E in strain: G7. | |||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5 – 7 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 23 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 28 – 46 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 57 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 69 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 90 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 103 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 110 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 127 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 147 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 167 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 179 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 185 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, nucleotide sequence and characterization of genes encoding naphthalene dioxygenase of Pseudomonas putida strain NCIB9816." Kurkela S., Lehvaeslaiho H., Palva E.T., Teeri T.H. Gene 73:355-362(1988) [PubMed: 3243438] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: NCIMB 9816. |
| [2] | "Cloning and sequencing of the genes encoding 2-nitrotoluene dioxygenase from Pseudomonas sp. JS42." Parales J.V., Kumar A., Parales R.E., Gibson D.T. Gene 181:57-61(1996) [PubMed: 8973308] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: NCIMB 9816-4. |
| [3] | "Sequences of genes encoding naphthalene dioxygenase in Pseudomonas putida strains G7 and NCIB 9816-4." Simon M.J., Osslund T.D., Saunders R., Ensley B.D., Suggs S., Harcourt A.A., Suen W.-C., Cruden D.L., Gibson D.T., Zylstra G.J. Gene 127:31-37(1993) [PubMed: 8486285] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 17485 / DSM 50208 / Stanier 111 / JCM 6158 / Biotype A. |
| [4] | "Structure of an aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase-naphthalene 1,2-dioxygenase." Kauppi B., Lee K., Carredano E., Parales R.E., Gibson D.T., Eklund H., Ramaswamy S. Structure 6:571-586(1998) [PubMed: 9634695] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.25 ANGSTROMS). Strain: NCIMB 9816-4. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M23914 Genomic DNA. Translation: AAB47592.1. U49496 Genomic DNA. Translation: AAA92142.1. M83949 Genomic DNA. Translation: AAA25903.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JN0645. JS0072. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_863073.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0A112. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1343188. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-12803. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.14.12.12. 403. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000391. Rng_hydr_dOase-bsu. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00866. Ring_hydroxyl_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NDOC_PSEPU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A112 Secondary accession number(s): P23095, Q52125 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


