Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P0A108 (NAHC_PSEU8)
Last modified
November 25, 2008.
Version 17.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 1,2-dihydroxynaphthalene dioxygenase EC=1.13.11.- | ||
| Gene names |
| ||
| Encoded on | Plasmid | ||
| Organism | Pseudomonas sp. (strain C18) | ||
| Taxonomic identifier | 69011 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria |
Protein attributes
| Sequence length | 302 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the meta-cleavage of the substrate's aromatic ring. |
| Cofactor | Fe2+ ion. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the extradiol ring-cleavage dioxygenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Dioxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic compound catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | ferrous iron binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygenInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 302 | 302 | 1,2-dihydroxynaphthalene dioxygenase | PRO_0000085023 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 152 | 1 | Iron By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 215 | 1 | Iron By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 266 | 1 | Iron By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 16 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 29 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 36 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 52 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 60 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 74 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 87 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 103 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 112 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 127 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 155 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 169 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 181 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 199 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 222 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 235 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 246 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 248 – 250 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 258 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 269 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 283 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 287 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 296 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Metabolism of dibenzothiophene and naphthalene in Pseudomonas strains: complete DNA sequence of an upper naphthalene catabolic pathway." Denome S.A., Stanley D.C., Olson E.S., Young K.D. J. Bacteriol. 175:6890-6901(1993) [PubMed: 8226631] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M60405 Genomic DNA. Translation: AAA16130.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004360. Glyas_bleo-R_dOase. IPR000486. Xdiol_dOase_1_2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00903. Glyoxalase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD002334. Gly_diox. 2 hits. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00082. EXTRADIOL_DIOXYGENAS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NAHC_PSEU8 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A108 Secondary accession number(s): Q57145 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


