P0A0M0 (ETXH_STAAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 43.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Enterotoxin type H Alternative name(s): SEH | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Staphylococcus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 241 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Staphylococcal enterotoxins cause the intoxication staphylococcal food poisoning syndrome. The illness characterized by high fever, hypotension, diarrhea, shock, and in some cases death. |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit. The zinc ion is necessary for the toxin interaction with MHC class II. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the staphylococcal/streptococcal toxin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Enterotoxin Superantigen Toxin |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | pathogenesis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 241 | 217 | Enterotoxin type H | PRO_0000035617 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 230 | 1 | Zinc | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 232 | 1 | Zinc | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 106 ↔ 116 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 46 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 56 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 63 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 67 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 74 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 90 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 99 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 112 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 119 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 123 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 140 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 158 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 174 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 182 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 195 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 201 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 209 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 213 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 217 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 224 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 227 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 236 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization and biological properties of a new staphylococcal exotoxin." Ren K., Bannan J.D., Pancholi V., Cheung A.L., Robbins J.C., Fischetti V.A., Zabriskie J.B. J. Exp. Med. 180:1675-1683(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, CHARACTERIZATION. Strain: D4508. |
| [2] | "The crystal structure of staphylococcal enterotoxin H: implications for binding properties to MHC class II and TcR molecules." Haekansson M., Petersson K., Nilsson H., Forsberg G., Bjoerk P., Antonsson P., Svensson L.A. J. Mol. Biol. 302:527-537(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.69 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U11702 Genomic DNA. Translation: AAA19777.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A0M0. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0A0M0. Positions 26-237. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.10.20.120. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008992. Enterotoxin_bac. IPR006126. Staph/Strept_toxin_CS. IPR006173. Staph_tox_OB. IPR016091. SuperAg_toxin_C. IPR013307. Superantigen_bac. IPR006123. Toxin_b-grasp_Staph/Strep. IPR006177. Toxin_bac. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02876. Stap_Strp_tox_C. 1 hit. PF01123. Stap_Strp_toxin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00279. BACTRLTOXIN. PR01898. SAGSUPRFAMLY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50203. Bact_endotox. 1 hit. SSF54334. Stap/Strep_toxin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00277. STAPH_STREP_TOXIN_1. False negative. PS00278. STAPH_STREP_TOXIN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0A0M0. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ETXH_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A0M0 Secondary accession number(s): Q53585 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
