P0A0H9 (FABG_STAAM) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 63.
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| Protein names | Recommended name: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase FabG EC=1.1.1.100 Alternative name(s): 3-ketoacyl-acyl carrier protein reductase Beta-Ketoacyl-acyl carrier protein reductase Beta-ketoacyl-ACP reductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Staphylococcus aureus (strain Mu50 / ATCC 700699) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 158878 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Staphylococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 246 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NADPH-dependent reduction of beta-ketoacyl-ACP substrates to beta-hydroxyacyl-ACP products, the first reductive step in the elongation cycle of fatty acid biosynthesis By similarity. |
| Catalytic activity | (3R)-3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] + NADP+ = 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] + NADPH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid biosynthesis Fatty acid metabolism Lipid biosynthesis Lipid metabolism |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | fatty acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC NAD bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 246 | 246 | 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase FabG | PRO_0000054684 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 14 | 4 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 62 – 63 | 2 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 154 – 158 | 5 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 154 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 89 | 1 | NADP; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 141 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 187 | 1 | NADP; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 9 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 26 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 37 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 51 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 80 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 88 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 113 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 131 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 139 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 146 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 172 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 175 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 184 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 190 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 204 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 225 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 241 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Whole genome sequencing of meticillin-resistant Staphylococcus aureus." Kuroda M., Ohta T., Uchiyama I., Baba T., Yuzawa H., Kobayashi I., Cui L., Oguchi A., Aoki K., Nagai Y., Lian J.-Q., Ito T., Kanamori M., Matsumaru H., Maruyama A., Murakami H., Hosoyama A., Mizutani-Ui Y. Hiramatsu K.Lancet 357:1225-1240(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Mu50 / ATCC 700699. |
| [2] | "Crystal structure of the 3-oxoacyl-acyl carrier protein reductase, FabG, from Staphylococcus aureus." Anderson S.M., Wawrzak Z., Onopriyenko O., Edwards A., Anderson W.F., Savchenko A. Submitted (SEP-2010) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.90 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000017 Genomic DNA. Translation: BAB57393.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_371755.1. NC_002758.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0A0H9. | ||||||||||||
| SMR | P0A0H9. Positions 1-246. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 158878.SAV1231. | ||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||
| World-2DPAGE | 0002:P0A0H9. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAB57393; BAB57393; SAV1231. | ||||||||||||
| GeneID | 1121208. | ||||||||||||
| KEGG | sav:SAV1231. | ||||||||||||
| PATRIC | 19563175. VBIStaAur52173_1265. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1028. | ||||||||||||
| KO | K00059. | ||||||||||||
| OMA | MSKAVMR. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK885220. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SAUR158878:GJJ5-1249-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00094. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR011284. 3oxo_ACP_reduc. IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR020904. Sc_DH/Rdtase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000126. 11-beta-HSD1. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01830. 3oxo_ACP_reduc. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FABG_STAAM | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A0H9 Secondary accession number(s): Q99QK7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
