P09951 (SYN1_RAT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 110.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Synapsin-1 Alternative name(s): Synapsin I | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 704 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Neuronal phosphoprotein that coats synaptic vesicles, binds to the cytoskeleton, and is believed to function in the regulation of neurotransmitter release. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. Interacts with CAPON. Forms a ternary complex with NOS1. Isoform Ib interacts with PRNP By similarity. Ref.6 |
| Subcellular location | Cell junction › synapse. Golgi apparatus By similarity. |
| Post-translational modification | Substrate of at least four different protein kinases. It is probable that phosphorylation plays a role in the regulation of synapsin-1 in the nerve terminal By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the synapsin family. |
| Sequence caution | The sequence CAA28353.1 differs from that shown. Reason: Sequencing errors. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell junction Golgi apparatus Synapse |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Domain | Repeat |
| Ligand | Actin-binding |
| PTM | Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | neurotransmitter secretion Traceable author statement. Source: RGD |
| Cellular component | Golgi apparatus Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell cell junctionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW dendriteInferred from direct assay. Source: BHF-UCL soluble fractionInferred from direct assay. Source: RGD |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro actin bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ligase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform IA (identifier: P09951-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform IB (identifier: P09951-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 660-668: NKSQSLTNA → KASPAQAQP 669-704: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 704 | 704 | Synapsin-1 | PRO_0000183020 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1 – 28 | 28 | A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 29 – 112 | 84 | B; linker | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 113 – 420 | 308 | C; actin-binding and synaptic-vesicle binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 421 – 655 | 235 | D; Pro-rich linker | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 656 – 704 | 49 | E | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 9 | 1 | Phosphoserine; by CaMK1 and PKA | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 39 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 62 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 67 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 312 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 337 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 425 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 508 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 510 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 518 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 549 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 551 | 1 | Phosphoserine; by PDPK1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 566 | 1 | Phosphoserine; by CaMK2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 603 | 1 | Phosphoserine; by CaMK2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 664 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 703 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 55 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.4 Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 56 | 1 | O-linked (GlcNAc) Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 87 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.4 Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 96 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 103 | 1 | O-linked (GlcNAc) Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 261 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 430 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 516 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.4 Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 524 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 562 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 576 | 1 | O-linked (GlcNAc) Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 660 – 668 | 9 | NKSQSLTNA → KASPAQAQP in isoform IB. | VSP_006318 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 669 – 704 | 36 | Missing in isoform IB. | VSP_006319 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 119 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 130 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 136 – 138 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 146 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 156 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 169 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 178 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 207 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 214 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 221 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 239 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 241 – 243 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 254 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 272 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 275 – 278 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 279 – 282 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 298 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 306 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 310 – 319 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 333 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 347 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 360 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 361 – 365 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 368 – 377 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 382 – 388 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 399 – 415 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| [1] | "Synapsins: mosaics of shared and individual domains in a family of synaptic vesicle phosphoproteins." Suedhof T.C., Czernik A.J., Kao H.-T., Takei K., Johnston P.A., Horiuchi A., Kanazir S.D., Wagner M.A., Perin M.S., de Camilli P., Greengard P. Science 245:1474-1480(1989) [PubMed: 2506642] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [2] | "Determination and analysis of the primary structure of the nerve terminal specific phosphoprotein, synapsin I." McCaffery C.A., Degennaro L.J. EMBO J. 5:3167-3173(1986) [PubMed: 3028773] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [3] | Lubec G., Diao W. Submitted (APR-2007) to UniProtKB Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 177-186 AND 239-256, MASS SPECTROMETRY. Strain: Sprague-Dawley. Tissue: Hippocampus. |
| [4] | "Glycosylation sites flank phosphorylation sites on synapsin I: O-linked N-acetylglucosamine residues are localized within domains mediating synapsin I interactions." Cole R.N., Hart G.W. J. Neurochem. 73:418-428(1999) [PubMed: 10386995] [Abstract] Cited for: GLYCOSYLATION AT SER-55; THR-56; THR-87; SER-516; THR-524; THR-562 AND SER-576. |
| [5] | "Mapping sites of O-GlcNAc modification using affinity tags for serine and threonine post-translational modifications." Wells L., Vosseller K., Cole R.N., Cronshaw J.M., Matunis M.J., Hart G.W. Mol. Cell. Proteomics 1:791-804(2002) [PubMed: 12438562] [Abstract] Cited for: GLYCOSYLATION AT SER-55; THR-87; SER-96; SER-103; SER-261; SER-430 AND SER-516. |
| [6] | "Neuronal nitric-oxide synthase localization mediated by a ternary complex with synapsin and CAPON." Jaffrey S.R., Benfenati F., Snowman A.M., Czernik A.J., Snyder S.H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:3199-3204(2002) [PubMed: 11867766] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH NOS1 AND CAPON. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M27812 mRNA. Translation: AAA42145.1. M27924 mRNA. Translation: AAA42148.1. X04655 mRNA. Translation: CAA28353.1. Sequence problems. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00191335. IPI00231023. | ||||||||||||||||||
| PIR | A25704. A30411. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001104252.1. NM_001110782.1. NP_062006.1. NM_019133.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Rn.9923. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P09951. | ||||||||||||||||||
| SMR | P09951. Positions 112-417. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P09951. 1 interaction. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-139278. | ||||||||||||||||||
| STRING | P09951. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P09951. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P09951. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 24949. | ||||||||||||||||||
| KEGG | rno:24949. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|10116.3.peg.30766. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 6853. | ||||||||||||||||||
| RGD | 3797. Syn1. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | maNOG18102. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00530000063319. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG016354. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | P09951. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4KPTB4. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P09951. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | P09951. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000010365. Rattus norvegicus. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013815. ATP_grasp_subdomain_1. IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR013817. Pre-ATP_grasp. IPR016185. PreATP-grasp-like. IPR001359. Synapsin. IPR020898. Synapsin_ATP-bd_dom. IPR019735. Synapsin_CS. IPR019736. Synapsin_P_site. IPR020897. Synapsin_pre-ATP-grasp_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.1490.20. ATP_grasp_subdomain_1. 1 hit. G3DSA:3.30.470.20. ATP_grasp_subdomain_2. 2 hits. G3DSA:3.40.50.20. Pre-ATP_grasp. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02078. Synapsin. 1 hit. PF02750. Synapsin_C. 1 hit. PF10581. Synapsin_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01368. SYNAPSIN. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF52440. PreATP-grasp-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00415. SYNAPSIN_1. 1 hit. PS00416. SYNAPSIN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 604961. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SYN1_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P09951 Secondary accession number(s): Q9WUX7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with