##gff-version 3
P09488	UniProtKB	Initiator methionine	1	1	.	.	.	Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1420361,ECO:0000269|PubMed:1846734,ECO:0000269|PubMed:2110160,ECO:0000269|PubMed:3864155,ECO:0000269|PubMed:3979555,ECO:0000269|PubMed:7822249;Dbxref=PMID:1420361,PMID:1846734,PMID:2110160,PMID:3864155,PMID:3979555,PMID:7822249	
P09488	UniProtKB	Chain	2	218	.	.	.	ID=PRO_0000185816;Note=Glutathione S-transferase Mu 1	
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P09488	UniProtKB	Binding site	43	46	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000305;evidence=ECO:0000269|Ref.20,ECO:0000305|PubMed:16548513;Dbxref=PMID:16548513	
P09488	UniProtKB	Binding site	50	50	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000305;evidence=ECO:0000269|Ref.20,ECO:0000305|PubMed:16548513;Dbxref=PMID:16548513	
P09488	UniProtKB	Binding site	59	60	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000305;evidence=ECO:0000269|Ref.20,ECO:0000305|PubMed:16548513;Dbxref=PMID:16548513	
P09488	UniProtKB	Binding site	72	73	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000305;evidence=ECO:0000269|Ref.20,ECO:0000305|PubMed:16548513;Dbxref=PMID:16548513	
P09488	UniProtKB	Binding site	116	116	.	.	.	.	
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P09488	UniProtKB	Modified residue	210	210	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P04905	
P09488	UniProtKB	Alternative sequence	153	189	.	.	.	ID=VSP_036618;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334,ECO:0000303|Ref.4;Dbxref=PMID:15489334	
P09488	UniProtKB	Natural variant	173	173	.	.	.	ID=VAR_003617;Note=In allele GSTM1B. K->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:3174634,ECO:0000269|PubMed:8471052,ECO:0000269|Ref.3,ECO:0000269|Ref.5;Dbxref=dbSNP:rs1065411,PMID:3174634,PMID:8471052	
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P09488	UniProtKB	Mutagenesis	108	108	.	.	.	Note=Reduces catalytic activity by half. H->Q;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16548513,ECO:0000269|PubMed:9930979;Dbxref=PMID:16548513,PMID:9930979	
P09488	UniProtKB	Mutagenesis	108	108	.	.	.	Note=Changes the properties of the enzyme toward some substrates. H->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16548513,ECO:0000269|PubMed:9930979;Dbxref=PMID:16548513,PMID:9930979	
P09488	UniProtKB	Mutagenesis	109	109	.	.	.	Note=Reduces catalytic activity by half. M->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16548513;Dbxref=PMID:16548513	
P09488	UniProtKB	Mutagenesis	116	116	.	.	.	Note=Reduces catalytic activity 10-fold. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16548513;Dbxref=PMID:16548513	
P09488	UniProtKB	Mutagenesis	116	116	.	.	.	Note=Slight increase of catalytic activity. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16548513;Dbxref=PMID:16548513	
P09488	UniProtKB	Sequence conflict	44	44	.	.	.	Note=S->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
P09488	UniProtKB	Sequence conflict	207	207	.	.	.	Note=P->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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P09488	UniProtKB	Turn	172	177	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7BEU	
P09488	UniProtKB	Helix	179	189	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7BEU	
P09488	UniProtKB	Helix	192	199	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7BEU	
P09488	UniProtKB	Beta strand	200	202	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1XW6	
P09488	UniProtKB	Beta strand	214	216	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7BEU