P09331 (ETA_STAAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 77.
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| Protein names | Recommended name: Exfoliative toxin A EC=3.4.21.- Alternative name(s): Epidermolytic toxin A | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 280 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Has serine protease-like properties and binds to the skin protein profilaggrin. Cleaves substrates after acidic residues. Exfoliative toxins cause impetigous diseases commonly referred as staphylococcal scalded skin syndrome (SSSS). Ref.4 Ref.5 |
| Cofactor | Calcium. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1B family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease Toxin |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 38 | 38 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 39 – 280 | 242 | Exfoliative toxin A | PRO_0000026905 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 110 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 158 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 233 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 233 | 1 | S → G: Loss of toxicity. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 56 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 62 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 65 – 67 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 77 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 90 – 92 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 99 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 107 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 112 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 121 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 126 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 150 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 164 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 176 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 198 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 215 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 225 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 232 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 253 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 266 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 278 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequence determination and comparison of the exfoliative toxin A and toxin B genes from Staphylococcus aureus." Lee C.Y., Schmidt J.J., Johnson-Winegar A.D., Spero L., Iandolo J.J. J. Bacteriol. 169:3904-3909(1987) [PubMed: 3040666] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: UT0002. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the epidermolytic toxin A gene of Staphylococcus aureus." O'Toole P.W., Foster T.J. J. Bacteriol. 169:3910-3915(1987) [PubMed: 3040667] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: TC16. |
| [3] | "DNA sequencing of the eta gene coding for staphylococcal exfoliative toxin serotype A." Sakurai S., Suzuki H., Kondo I. J. Gen. Microbiol. 134:711-717(1988) [PubMed: 3183619] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ZM. |
| [4] | "The reactive serine residue of epidermolytic toxin A." Bailey C.J., Smith T.P. Biochem. J. 269:535-537(1990) [PubMed: 2117445] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [5] | "The epidermolytic toxins are serine proteases." Dancer S.J., Garrat R., Saldanha J., Jhoti H., Evans R. FEBS Lett. 268:129-132(1990) [PubMed: 2384148] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [6] | "The role of the serine protease active site in the mode of action of epidermolytic toxin of Staphylococcus aureus." Redpath M.B., Foster T.J., Bailey C.J. FEMS Microbiol. Lett. 65:151-155(1991) [PubMed: 1884990] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS OF SER-233. |
| [7] | "The structure of the superantigen exfoliative toxin A suggests a novel regulation as a serine protease." Vath G.M., Earhart C.A., Rago J.V., Kim M.H., Bohach G.A., Schlievert P.M., Ohlendorf D.H. Biochemistry 36:1559-1566(1997) [PubMed: 9048539] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS). Strain: MNEV. |
| [8] | "The structure of Staphylococcus aureus epidermolytic toxin A, an atypic serine protease, at 1.7-A resolution." Cavarelli J., Prevost G., Bourguet W., Moulinier L., Chevrier B., Delagoutte B., Bilwes A., Mourey L., Rifai S., Piemont Y., Moras D. Structure 5:813-824(1997) [PubMed: 9261066] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M17357 Genomic DNA. Translation: AAA26626.1. M17347 Genomic DNA. Translation: AAA26625.1. L25372 Genomic DNA. Translation: AAA17490.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | PRSAEA. A26680. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P09331. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P09331. Positions 39-280. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | S01.270. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009003. Pept_cys/ser_Trypsin-like. IPR000126. Pept_S1B_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR008256. Peptidase_S1B. IPR008353. Peptidase_S1B_tx. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01774. EXFOLTOXIN. PR00839. V8PROTEASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00672. V8_HIS. 1 hit. PS00673. V8_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ETA_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P09331 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with