##gff-version 3 P09211 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:12665801,ECO:0000269|PubMed:3395118,ECO:0000269|PubMed:3864155,ECO:0000269|PubMed:3979555,ECO:0000269|Ref.15,ECO:0007744|PubMed:22223895;Dbxref=PMID:12665801,PMID:22223895,PMID:3395118,PMID:3864155,PMID:3979555 P09211 UniProtKB Chain 2 210 . . . ID=PRO_0000185900;Note=Glutathione S-transferase P P09211 UniProtKB Domain 2 81 . . . Note=GST N-terminal P09211 UniProtKB Domain 83 204 . . . Note=GST C-terminal P09211 UniProtKB Binding site 8 8 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1522586,ECO:0000269|PubMed:19396894,ECO:0000269|PubMed:19808963,ECO:0000269|PubMed:9012673,ECO:0000269|PubMed:9245401,ECO:0000269|PubMed:9351803,ECO:0000269|PubMed:9398518;Dbxref=PMID:1522586,PMID:19396894,PMID:19808963,PMID:9012673,PMID:9245401,PMID:9351803,PMID:9398518 P09211 UniProtKB Binding site 14 14 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1522586,ECO:0000269|PubMed:19396894,ECO:0000269|PubMed:19808963,ECO:0000269|PubMed:9012673,ECO:0000269|PubMed:9245401,ECO:0000269|PubMed:9351803,ECO:0000269|PubMed:9398518;Dbxref=PMID:1522586,PMID:19396894,PMID:19808963,PMID:9012673,PMID:9245401,PMID:9351803,PMID:9398518 P09211 UniProtKB Binding site 39 39 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1522586,ECO:0000269|PubMed:19396894,ECO:0000269|PubMed:19808963,ECO:0000269|PubMed:9012673,ECO:0000269|PubMed:9245401,ECO:0000269|PubMed:9351803,ECO:0000269|PubMed:9398518;Dbxref=PMID:1522586,PMID:19396894,PMID:19808963,PMID:9012673,PMID:9245401,PMID:9351803,PMID:9398518 P09211 UniProtKB Binding site 45 45 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1522586,ECO:0000269|PubMed:19396894,ECO:0000269|PubMed:19808963,ECO:0000269|PubMed:9012673,ECO:0000269|PubMed:9245401,ECO:0000269|PubMed:9351803,ECO:0000269|PubMed:9398518;Dbxref=PMID:1522586,PMID:19396894,PMID:19808963,PMID:9012673,PMID:9245401,PMID:9351803,PMID:9398518 P09211 UniProtKB Binding site 52 53 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1522586,ECO:0000269|PubMed:19396894,ECO:0000269|PubMed:19808963,ECO:0000269|PubMed:9012673,ECO:0000269|PubMed:9245401,ECO:0000269|PubMed:9351803,ECO:0000269|PubMed:9398518;Dbxref=PMID:1522586,PMID:19396894,PMID:19808963,PMID:9012673,PMID:9245401,PMID:9351803,PMID:9398518 P09211 UniProtKB Binding site 65 66 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1522586,ECO:0000269|PubMed:19396894,ECO:0000269|PubMed:19808963,ECO:0000269|PubMed:9012673,ECO:0000269|PubMed:9245401,ECO:0000269|PubMed:9351803,ECO:0000269|PubMed:9398518;Dbxref=PMID:1522586,PMID:19396894,PMID:19808963,PMID:9012673,PMID:9245401,PMID:9351803,PMID:9398518 P09211 UniProtKB Modified residue 4 4 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by EGFR;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19254954;Dbxref=PMID:19254954 P09211 UniProtKB Modified residue 62 62 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 P09211 UniProtKB Modified residue 103 103 . . . Note=N6-succinyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P19157 P09211 UniProtKB Modified residue 116 116 . . . Note=N6-succinyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P19157 P09211 UniProtKB Modified residue 128 128 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19608861;Dbxref=PMID:19608861 P09211 UniProtKB Modified residue 199 199 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by EGFR;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19254954;Dbxref=PMID:19254954 P09211 UniProtKB Natural variant 105 105 . . . ID=VAR_014499;Note=In allele GSTP1*B and allele GSTP1*C. I->V;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15489334,ECO:0000269|PubMed:9092542,ECO:0000269|Ref.9;Dbxref=dbSNP:rs1695,PMID:15489334,PMID:9092542 P09211 UniProtKB Natural variant 114 114 . . . ID=VAR_014500;Note=In allele GSTP1*C. A->V;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9092542,ECO:0000269|Ref.9;Dbxref=dbSNP:rs1138272,PMID:9092542 P09211 UniProtKB Natural variant 169 169 . . . ID=VAR_049493;Note=G->D;Dbxref=dbSNP:rs41462048 P09211 UniProtKB Mutagenesis 8 8 . . . Note=Reduces catalytic activity about 50-fold. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1540159,ECO:0000269|PubMed:1567427;Dbxref=PMID:1540159,PMID:1567427 P09211 UniProtKB Mutagenesis 99 99 . . . Note=Reduces affinity for glutathione. Slightly reduced catalytic activity. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8433974;Dbxref=PMID:8433974 P09211 UniProtKB Sequence conflict 186 186 . . . Note=A->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P09211 UniProtKB Beta strand 4 8 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Beta strand 10 12 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 13 15 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 16 24 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Beta strand 29 33 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 36 41 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 43 47 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Beta strand 48 51 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3KMN P09211 UniProtKB Beta strand 55 58 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Beta strand 61 65 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 66 77 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 84 110 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 112 135 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 138 140 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Beta strand 144 148 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JCW P09211 UniProtKB Helix 151 166 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 170 173 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 175 185 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 188 195 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Helix 197 200 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41 P09211 UniProtKB Beta strand 204 208 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5J41