P09158 (SPEE_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 123.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Spermidine synthase EC=2.5.1.16 Alternative name(s): Putrescine aminopropyltransferase Short name=PAPT SPDSY | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 288 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the production of spermidine from putrescine and decarboxylated S-adenosylmethionine (dcSAM), which serves as an aminopropyl donor. HAMAP-Rule MF_00198 |
| Catalytic activity | S-adenosylmethioninamine + putrescine = S-methyl-5'-thioadenosine + spermidine. HAMAP-Rule MF_00198 |
| Enzyme regulation | The activity is thought to be regulated mainly by the availability of decarboxylated S-adenosylmethionine. HAMAP-Rule MF_00198 |
| Pathway | Amine and polyamine biosynthesis; spermidine biosynthesis; spermidine from putrescine: step 1/1. HAMAP-Rule MF_00198 |
| Subunit structure | |
| Sequence similarities | Belongs to the spermidine/spermine synthase family. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 10.4. HAMAP-Rule MF_00198 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Polyamine biosynthesis Spermidine biosynthesis |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | spermidine biosynthetic process Inferred from mutant phenotype Ref.6. Source: EcoCyc |
| Cellular_component | cytosol Inferred from direct assay PubMed 16858726. Source: UniProtKB |
| Molecular_function | spermidine synthase activity Inferred from direct assay PubMed 23001854. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 288 | 287 | Spermidine synthase HAMAP-Rule MF_00198 | PRO_0000156479 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 140 – 141 | 2 | S-adenosylmethioninamine binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 158 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | S-adenosylmethioninamine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 63 | 1 | Putrescine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 88 | 1 | S-adenosylmethioninamine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 108 | 1 | S-adenosylmethioninamine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 161 | 1 | Putrescine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 226 | 1 | Putrescine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 8 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 28 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 40 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 41 – 43 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 49 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 56 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 57 – 59 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 74 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 85 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 96 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 109 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 120 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 125 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 130 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 139 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 141 – 145 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 158 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 180 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 197 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 212 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 221 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 229 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 238 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 244 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 255 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 272 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 282 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | J02804 Genomic DNA. Translation: AAA24643.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73232.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96695.1. | ||||||||||||
| PIR | SYECSD. A29778. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_414663.1. NC_000913.2. YP_488424.1. NC_007779.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P09158. | ||||||||||||
| SMR | P09158. Positions 4-287. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-10908N. | ||||||||||||
| IntAct | P09158. 10 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-1231846. | ||||||||||||
| STRING | 511145.b0121. | ||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P09158. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P09158. | ||||||||||||
| PRIDE | P09158. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73232; AAC73232; b0121. BAB96695; BAB96695; BAB96695. | ||||||||||||
| GeneID | 12933098. 947726. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0118. eco:b0121. | ||||||||||||
| PATRIC | 32115343. VBIEscCol129921_0123. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0956. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10963. speE. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0421. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000256146. | ||||||||||||
| KO | K00797. | ||||||||||||
| OMA | ELWYTEK. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00811. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:SPERMIDINESYN-MONOMER. ECOL316407:JW0117-MONOMER. MetaCyc:SPERMIDINESYN-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00248; UER00314. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P09158. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00198. Spermidine_synth. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001045. Spermidine/spermine_synthase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11558. PTHR11558. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01564. Spermine_synth. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00417. speE. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01330. SPERMIDINE_SYNTHASE_1. 1 hit. PS51006. SPERMIDINE_SYNTHASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SPEE_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P09158 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
