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UniProtKB/Swiss-Prot P08957 (T1MK_ECOLI)
Last modified
November 3, 2009.
Version 90.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Type I restriction enzyme EcoKI M protein Short name=M.EcoKI EC=2.1.1.72 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 529 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The M and S subunits together form a methyltransferase (MTase) that methylates two adenine residues in complementary strands of a bipartite DNA recognition sequence. In the presence of the R subunit the complex can also act as an endonuclease, binding to the same target sequence but cutting the DNA some distance from this site. Whether the DNA is cut or modified depends on the methylation state of the target sequence. When the target site is unmodified, the DNA is cut. When the target site is hemimethylated, the complex acts as a maintenance MTase modifying the DNA so that both strands become methylated. The EcoKI enzyme recognizes 5'-AACN6GTGC-3'. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + DNA adenine = S-adenosyl-L-homocysteine + DNA 6-methylaminopurine. |
| Subunit structure | The type I restriction/modification system is composed of three polypeptides R, M and S. |
| Miscellaneous | Type I restriction and modification enzymes are complex, multifunctional systems which require ATP, S-adenosyl methionine and Mg2+ as cofactors and, in addition to their endonucleolytic and methylase activities, are potent DNA-dependent ATPases. |
| Sequence similarities | Belongs to the N(4)/N(6)-methyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA methylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro DNA restriction-modification systemInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro N-methyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 529 | 529 | Type I restriction enzyme EcoKI M protein | PRO_0000088022 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 148 – 153 | 6 | S-adenosyl-L-methionine binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 178 – 180 | 3 | S-adenosyl-L-methionine binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 216 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 18 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 19 – 21 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 43 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 49 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 60 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 78 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 82 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 90 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 111 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 163 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 190 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 191 – 198 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 209 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 217 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 230 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 233 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 247 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 255 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 265 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 299 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 311 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 316 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 331 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 339 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 347 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 360 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 374 – 379 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 388 – 391 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 395 – 397 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 399 – 405 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 427 – 429 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 435 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 442 – 444 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 446 – 451 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 452 – 457 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 459 – 461 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 482 – 505 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 511 – 521 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X06545 Genomic DNA. Translation: CAA29792.1. U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97246.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77305.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78339.1. | |||||||||||||
| PIR | XYECHM. B30375. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_004838.1. NP_418769.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P08957. 14 interactions. | ||||||||||||
| STRING | P08957. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| REBASE | 3387. M.EcoKI. | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| ECO2DBASE | C059.3. 6TH EDITION. C059.4. 6TH EDITION. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 948872. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW4312 in contig AP009048_GR. Gene locus b4349 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW4312. eco:b4349. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0453. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10458. hsdM. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P08957. | ||||||||||||
| OMA | NAEDTKS. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG10458-MON. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P08957. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003356. DNA_methylase_A-5. IPR002052. DNA_methylase_N6_adenine_CS. IPR002296. N12N6_MeTrfase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02384. N6_Mtase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00507. N12N6MTFRASE. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00092. N6_MTASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | T1MK_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P08957 Secondary accession number(s): Q2M5W7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


