##gff-version 3 P08203 UniProtKB Chain 1 231 . . . ID=PRO_0000162919;Note=L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase AraD P08203 UniProtKB Active site 120 120 . . . Note=Proton donor/acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000305;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00989,ECO:0000305|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:11732896 P08203 UniProtKB Active site 229 229 . . . Note=Proton donor/acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000305;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00989,ECO:0000305|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:11732896 P08203 UniProtKB Binding site 27 28 . . . Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P0AB87,ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00989 P08203 UniProtKB Binding site 44 45 . . . Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P0AB87,ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00989 P08203 UniProtKB Binding site 74 75 . . . 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Note=Strong decrease of the affinity for L-ribulose 5-phosphate (LRu5P). K->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:11732896 P08203 UniProtKB Mutagenesis 76 76 . . . Note=Mutant shows a strong decrease of the catalytic efficiency%2C but it retains considerable epimerase activity. The affinity for L-ribulose 5-phosphate (LRu5P) is relatively unaffected. D->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11732896,ECO:0000269|PubMed:9548961;Dbxref=PMID:11732896,PMID:9548961 P08203 UniProtKB Mutagenesis 95 95 . . . Note=Mutant shows a strong decrease of the catalytic efficiency and a reduced affinity for Zn(2+). H->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769139,ECO:0000269|PubMed:9548961;Dbxref=PMID:10769139,PMID:9548961 P08203 UniProtKB Mutagenesis 97 97 . . . Note=Mutant shows a strong decrease of the catalytic efficiency and a reduced affinity for Zn(2+). Inhibited by glycolaldehyde phosphate. H->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769139,ECO:0000269|PubMed:9548961;Dbxref=PMID:10769139,PMID:9548961 P08203 UniProtKB Mutagenesis 116 116 . . . Note=Loss of the epimerase activity due to an increased steric bulk introduced by the mutation which causes a conformational change that is incompatible with catalysis. T->E%2CY;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:11732896 P08203 UniProtKB Mutagenesis 120 120 . . . Note=Loss of the epimerase activity. D->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:11732896 P08203 UniProtKB Mutagenesis 142 142 . . . Note=Mutant shows a strong decrease of the catalytic efficiency%2C but it retains considerable epimerase activity. The affinity for L-ribulose 5-phosphate (LRu5P) is relatively unaffected. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:11732896 P08203 UniProtKB Mutagenesis 218 218 . . . Note=Mutant shows a strong decrease of the catalytic efficiency%2C but it retains considerable epimerase activity. The affinity for L-ribulose 5-phosphate (LRu5P) is relatively unaffected. H->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:11732896 P08203 UniProtKB Mutagenesis 229 229 . . . Note=Loss of the epimerase activity. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769139,ECO:0000269|PubMed:11732896;Dbxref=PMID:10769139,PMID:11732896 P08203 UniProtKB Helix 3 18 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1K0W P08203 UniProtKB Beta strand 28 33 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1K0W P08203 UniProtKB Turn 34 37 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1K0W P08203 UniProtKB Beta strand 38 41 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1K0W P08203 UniProtKB Beta strand 43 45 . . . 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