P08067 (UCRI_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 133.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, mitochondrial EC=1.10.2.2 Alternative name(s): Complex III subunit 5 Rieske iron-sulfur protein Short name=RISP Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) | ||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 215 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the ubiquinol-cytochrome c reductase complex (complex III or cytochrome b-c1 complex), which is part of the mitochondrial respiratory chain that generates an electrochemical potential coupled to ATP synthesis. The complex couples electron transfer from ubiquinol to cytochrome c. |
| Catalytic activity | QH2 + 2 ferricytochrome c = Q + 2 ferrocytochrome c + 2 H+. |
| Cofactor | Binds 1 2Fe-2S cluster per subunit. |
| Subunit structure | Fungal cytochrome b-c1 complex contains 10 subunits; 3 respiratory subunits, 2 core proteins and 5 low-molecular weight proteins. Cytochrome b-c1 complex is a homodimer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The Rieske protein is a high potential 2Fe-2S protein. |
| Sequence similarities | Contains 1 Rieske domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Respiratory chain Transport |
| Cellular component | Mitochondrion |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | 2Fe-2S Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aerobic respiration Inferred from mutant phenotype Ref.1. Source: SGD mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome cInferred from direct assay Ref.1. Source: SGD |
| Cellular component | mitochondrial respiratory chain complex III Inferred from direct assay Ref.8Ref.1. Source: SGD |
| Molecular function | 2 iron, 2 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ubiquinol-cytochrome-c reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 30 | 30 | Mitochondrion | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 215 | 185 | Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, mitochondrial | PRO_0000030683 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 123 – 214 | 92 | Rieske | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 159 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 161 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S); via pros nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 178 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 181 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S); via pros nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 164 ↔ 180 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 157 | 1 | G → D: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 159 | 1 | C → S: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 161 | 1 | H → R: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 163 | 1 | G → D: Partial loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 164 | 1 | C → S: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 166 | 1 | P → L: Partial loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 178 | 1 | C → S or Y: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 179 | 1 | P → L: Partial loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 180 | 1 | C → S: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 181 | 1 | H → R: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 183 | 1 | S → L: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 184 | 1 | H → R: No loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 186 | 1 | D → N: Partial loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 189 | 1 | G → D: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 195 | 1 | P → S: No loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 196 | 1 | A → T: No loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 203 | 1 | P → S: Loss of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 40 – 42 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 48 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 80 | 30 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 97 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 111 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 120 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 130 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 136 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 146 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 156 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 178 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 179 – 182 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 185 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 195 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 208 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 214 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Isolation and characterization of the nuclear gene encoding the Rieske iron-sulfur protein (RIP1) from Saccharomyces cerevisiae." Beckmann J.D., Ljungdahl P.O., Lopez J.L., Trumpower B.L. J. Biol. Chem. 262:8901-8909(1987) [PubMed: 3036836] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 64665 / S288c / DC5. |
| [2] | "Mutational analysis of the mitochondrial Rieske iron-sulfur protein of Saccharomyces cerevisiae. I. Construction of a RIP1 deletion strain and isolation of temperature-sensitive mutants." Beckmann J.D., Ljungdahl P.O., Trumpower B.L. J. Biol. Chem. 264:3713-3722(1989) [PubMed: 2645276] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], MUTAGENESIS. |
| [3] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome V." Dietrich F.S., Mulligan J.T., Hennessy K.M., Yelton M.A., Allen E., Araujo R., Aviles E., Berno A., Brennan T., Carpenter J., Chen E., Cherry J.M., Chung E., Duncan M., Guzman E., Hartzell G., Hunicke-Smith S., Hyman R.W. Davis R.W.Nature 387:78-81(1997) [PubMed: 9169868] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [4] | Saccharomyces Genome Database Submitted (DEC-2009) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [5] | "Approaching a complete repository of sequence-verified protein-encoding clones for Saccharomyces cerevisiae." Hu Y., Rolfs A., Bhullar B., Murthy T.V.S., Zhu C., Berger M.F., Camargo A.A., Kelley F., McCarron S., Jepson D., Richardson A., Raphael J., Moreira D., Taycher E., Zuo D., Mohr S., Kane M.F., Williamson J. LaBaer J.Genome Res. 17:536-543(2007) [PubMed: 17322287] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [6] | "Mutational analysis of the mitochondrial Rieske iron-sulfur protein of Saccharomyces cerevisiae. III. Import, protease processing, and assembly into the cytochrome bc1 complex of iron-sulfur protein lacking the iron-sulfur cluster." Graham L.A., Trumpower B.L. J. Biol. Chem. 266:22485-22492(1991) [PubMed: 1657998] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS. |
| [7] | "Structure and function of the mitochondrial bc1 complex. A mutational analysis of the yeast Rieske iron-sulfur protein." Gatti D.L., Meinhardt S.W., Ohnishi T., Tzagoloff A. J. Mol. Biol. 205:421-435(1989) [PubMed: 2538628] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS. Strain: D273-10B/A1. |
| [8] | "Structure at 2.3 A resolution of the cytochrome bc1 complex from the yeast Saccharomyces cerevisiae co-crystallized with an antibody Fv fragment." Hunte C., Koepke J., Lange C., Rossmanith T., Michel H. Structure 8:669-684(2000) [PubMed: 10873857] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [9] | "Crystal structure of the yeast cytochrome bc1 complex with its bound substrate cytochrome c." Lange C., Hunte C. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:2800-2805(2002) [PubMed: 11880631] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.97 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M23316 Genomic DNA. Translation: AAA34980.1. M24500 Genomic DNA. Translation: AAA34981.1. U18530 Genomic DNA. Translation: AAB64501.1. AY558341 Genomic DNA. Translation: AAS56667.1. BK006939 Genomic DNA. Translation: DAA07628.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A29318. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_010890.1. NM_001178839.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P08067. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P08067. Positions 31-215. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-6616N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P08067. 3 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-696377. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P08067. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P08067. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YEL024W; YEL024W; YEL024W. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 856689. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YEL024W. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.1944. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YEL024w. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000000750. RIP1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | fuNOG04491. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EFGT00050000006359. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG668715. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | RSYAYFM. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG46T69W. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P08067. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P08067. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YEL024W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017941. Rieske_2Fe-2S. IPR014349. Rieske_Fe-S_prot. IPR005805. Rieske_Fe-S_prot_C. IPR006317. Ubiquinol_cyt_c_Rdtase_Fe-S-su. IPR004192. Ubiquinol_cyt_Rdtase_TM. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.102.10.10. Rieske_reg. 1 hit. G3DSA:1.20.5.270. Ubiquinol_cyt_Rdtase_TM. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00411. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10134. Rieske. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00355. Rieske. 1 hit. PF02921. UCR_TM. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00162. RIESKE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50022. Rieske_dom. 1 hit. SSF81502. UCR_TM_region. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01416. Rieske_proteo. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51296. RIESKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 982730. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | UCRI_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P08067 Secondary accession number(s): D3DLM4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome V Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome V: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with