P08056 (RNRH_RHINI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 80.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribonuclease Rh Short name=RNase Rh EC=3.1.27.1 |
| Organism | Rhizopus niveus |
| Taxonomic identifier | 4844 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Fungi incertae sedis › Early diverging fungal lineages › Mucoromycotina › Mucorales › Mucoraceae › Rhizopus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 238 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This is a base non-specific ribonuclease. |
| Catalytic activity | Two-stage endonucleolytic cleavage to nucleoside 3'-phosphates and 3'-phosphooligonucleotides with 2',3'-cyclic phosphate intermediates. |
| Sequence similarities | Belongs to the RNase T2 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | nucleic acid phosphodiester bond hydrolysis Inferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Molecular_function | RNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ribonuclease T2 activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 16 | 16 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 17 – 238 | 222 | Ribonuclease Rh | PRO_0000030964 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 62 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 121 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 125 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 19 ↔ 36 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 26 ↔ 69 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 35 ↔ 136 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 79 ↔ 128 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 198 ↔ 229 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 82 – 84 | 3 | NRA → SLY in BAA00167. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 27 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 34 – 36 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 48 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 67 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 95 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 106 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 124 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 128 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 136 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 159 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 167 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 168 – 170 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 178 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 190 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 199 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 213 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 216 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 221 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary structure of a base non-specific ribonuclease from Rhizopus niveus." Horiuchi H., Yanai K., Takagi M., Yano K., Wakabayashi E., Sanda A., Mine S., Ohgi K., Irie M. J. Biochem. 103:408-418(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 17-238. Strain: NBRC 4810 / AS 3.4817. |
| [2] | "Expression of RNase Rh from Rhizopus niveus in yeast and characterization of the secreted proteins." Ohgi K., Horiuchi H., Watanabe H., Takagi M., Yano K., Irie M. J. Biochem. 109:776-785(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE. Strain: NBRC 4810 / AS 3.4817. |
| [3] | "Crystal and molecular structure of RNase Rh, a new class of microbial ribonuclease from Rhizopus niveus." Kurihara H., Mitsui Y., Ohgi K., Irie M., Mizuno H., Nakamura K.T. FEBS Lett. 306:189-192(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| [4] | "The crystal structure of ribonuclease Rh from Rhizopus niveus at 2.0-A resolution." Kurihara H., Nonaka T., Mitsui Y., Ohgi K., Irie M., Nakamura K.T. J. Mol. Biol. 255:310-320(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D00238 Genomic DNA. Translation: BAA00167.1. D12476 mRNA. Translation: BAA02042.1. | ||||||||||||
| PIR | JH0367. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P08056. | ||||||||||||
| SMR | P08056. Positions 17-238. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.90.730.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001568. RNase_T2-like. IPR018188. RNase_T2_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11240. PTHR11240. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00445. Ribonuclease_T2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55895. RNase_T2. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00530. RNASE_T2_1. 1 hit. PS00531. RNASE_T2_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P08056. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RNRH_RHINI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P08056 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
