P08023 (ACTA_CHICK) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 92.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Actin, aortic smooth muscle Alternative name(s): Alpha-actin | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Gallus gallus (Chicken) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 377 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Actins are highly conserved proteins that are involved in various types of cell motility and are ubiquitously expressed in all eukaryotic cells. |
| Subunit structure | Polymerization of globular actin (G-actin) leads to a structural filament (F-actin) in the form of a two-stranded helix. Each actin can bind to 4 others. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Oxidation of Met-46 by MICALs (MICAL1, MICAL2 or MICAL3) to form methionine sulfoxide promotes actin filament depolymerization. Methionine sulfoxide is produced stereospecifically, but it is not known whether the (S)-S-oxide or the (R)-S-oxide is produced By similarity. |
| Miscellaneous | In vertebrates 3 main groups of actin isoforms, alpha, beta and gamma have been identified. The alpha actins are found in muscle tissues and are a major constituent of the contractile apparatus. The beta and gamma actins coexist in most cell types as components of the cytoskeleton and as mediators of internal cell motility. |
| Sequence similarities | Belongs to the actin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm Cytoskeleton |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Muscle protein |
| PTM | Acetylation Methylation Oxidation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW cytoskeletonInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Propeptide | 1 – 2 | 2 | Removed in mature form | PRO_0000000746 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3 – 377 | 375 | Actin, aortic smooth muscle | PRO_0000000747 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3 | 1 | N-acetylglutamate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 46 | 1 | Methionine sulfoxide By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 75 | 1 | Tele-methylhistidine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 14 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 23 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 34 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 41 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 59 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 60 – 62 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 70 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 78 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 93 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 94 – 96 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 102 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 109 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 127 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 138 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 146 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 157 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 168 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 181 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 197 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 218 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 233 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 243 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 252 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 264 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 268 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 286 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 297 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 303 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 307 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 322 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 335 – 339 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 350 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 357 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 358 – 360 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 361 – 367 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 371 – 374 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Structure and complete nucleotide sequence of the chicken alpha-smooth muscle (aortic) actin gene. An actin gene which produces multiple messenger RNAs." Carroll S.L., Bergsma D.J., Schwartz R.J. J. Biol. Chem. 261:8965-8976(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M13756 Genomic DNA. Translation: AAB12010.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00578082. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001026400.1. NM_001031229.1. | ||||||||||||
| UniGene | Gga.4530. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P08023. | ||||||||||||
| SMR | P08023. Positions 6-377. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P08023. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 423787. | ||||||||||||
| KEGG | gga:423787. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 59. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG5277. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000233340. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG003771. | ||||||||||||
| KO | K12313. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4W9J40. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR004000. Actin-related. IPR020902. Actin/actin-like_CS. IPR004001. Actin_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11937. PTHR11937. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00022. Actin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00190. ACTIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00268. ACTIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00406. ACTINS_1. 1 hit. PS00432. ACTINS_2. 1 hit. PS01132. ACTINS_ACT_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 20826207. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ACTA_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P08023 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
