##gff-version 3 P07911 UniProtKB Signal peptide 1 24 . . . . P07911 UniProtKB Chain 25 614 . . . ID=PRO_0000041671;Note=Uromodulin P07911 UniProtKB Chain 25 587 . . . ID=PRO_0000407909;Note=Uromodulin%2C secreted form P07911 UniProtKB Propeptide 615 640 . . . ID=PRO_0000041672;Note=Removed in mature form;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P07911 UniProtKB Domain 28 64 . . . Note=EGF-like 1;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076 P07911 UniProtKB Domain 65 107 . . . Note=EGF-like 2%3B calcium-binding;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076 P07911 UniProtKB Domain 108 149 . . . Note=EGF-like 3%3B calcium-binding;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076 P07911 UniProtKB Domain 292 323 . . . Note=EGF-like 4;Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:26811476,ECO:0000305|PubMed:33196145,ECO:0000305|PubMed:35273390;Dbxref=PMID:26811476,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Domain 334 589 . . . Note=ZP;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00375 P07911 UniProtKB Region 150 171 . . . Note=Beta hairpin;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:35273390;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Region 172 291 . . . Note=D10C;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:35273390;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Region 334 429 . . . Note=ZP-N;Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:26811476,ECO:0000305|PubMed:32815518,ECO:0000305|PubMed:33196145,ECO:0000305|PubMed:35273390;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Region 430 453 . . . Note=Flexible ZP-N/ZP-C linker%3B important for secretion and polymerization into filaments;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476;Dbxref=PMID:26811476 P07911 UniProtKB Region 454 589 . . . Note=ZP-C;Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:26811476,ECO:0000305|PubMed:32815518,ECO:0000305|PubMed:33196145,ECO:0000305|PubMed:35273390;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Region 454 465 . . . Note=Internal hydrophobic patch (IHP);Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:26811476,ECO:0000305|PubMed:32815518,ECO:0000305|PubMed:33196145;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145 P07911 UniProtKB Region 586 589 . . . Note=Essential for cleavage by HPN;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207,ECO:0000269|PubMed:26673890,ECO:0000269|PubMed:26811476;Dbxref=PMID:19005207,PMID:26673890,PMID:26811476 P07911 UniProtKB Region 598 606 . . . Note=External hydrophobic patch (EHP)%3B regulates polymerization into filaments;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207,ECO:0000305|PubMed:26811476,ECO:0000305|PubMed:33196145;Dbxref=PMID:19005207,PMID:26811476,PMID:33196145 P07911 UniProtKB Site 587 588 . . . Note=Cleavage;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18375198;Dbxref=PMID:18375198 P07911 UniProtKB Lipidation 614 614 . . . Note=GPI-anchor amidated serine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P07911 UniProtKB Glycosylation 38 38 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:32616672;Dbxref=PMID:32616672 P07911 UniProtKB Glycosylation 76 76 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:32616672,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Glycosylation 80 80 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:32616672,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Glycosylation 232 232 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) (complex) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22171320,ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:22171320,PMID:26811476,PMID:32616672,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Glycosylation 275 275 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) (high mannose) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:32616672,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Glycosylation 322 322 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) (complex) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22171320,ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:22171320,PMID:32616672,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Glycosylation 396 396 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) (complex) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22171320,ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:6ZS5,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:22171320,PMID:32616672,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Glycosylation 513 513 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) (complex) asparagine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:6ZS5,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:32616672,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Glycosylation 513 513 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) (high mannose) asparagine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:32616672,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:6ZS5,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:32616672,PMID:32815518,PMID:33196145 P07911 UniProtKB Disulfide bond 32 41 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 35 50 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 52 63 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 69 83 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 77 92 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 94 106 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 112 126 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 120 135 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 137 148 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 150 161 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 155 170 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 174 267 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 195 282 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 217 255 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 223 287 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 248 256 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 297 306 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:26811476,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 300 315 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:7PFP,ECO:0007744|PDB:7Q3N;Dbxref=PMID:26811476,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 317 347 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:26811476,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 335 425 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:6ZS5,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 366 389 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6ZS5,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 506 566 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:6ZS5,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 527 582 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Disulfide bond 571 578 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:32815518,ECO:0000269|PubMed:33196145,ECO:0000269|PubMed:35273390,ECO:0007744|PDB:6TQK,ECO:0007744|PDB:6TQL,ECO:0007744|PDB:6ZS5,ECO:0007744|PDB:6ZYA,ECO:0007744|PDB:7PFP;Dbxref=PMID:26811476,PMID:32815518,PMID:33196145,PMID:35273390 P07911 UniProtKB Alternative sequence 29 29 . . . ID=VSP_054828;Note=In isoform 5. A->ARTKYNCPARWSWRTPQRGGDTEQGPDEDFTSQG;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 P07911 UniProtKB Alternative sequence 67 199 . . . ID=VSP_017565;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 P07911 UniProtKB Alternative sequence 133 154 . . . ID=VSP_040973;Note=In isoform 4. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 P07911 UniProtKB Alternative sequence 205 234 . . . ID=VSP_017566;Note=In isoform 3. FVGQGGARMAETCVPVLRCNTAAPMWLNGT->P;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 P07911 UniProtKB Natural variant 52 52 . . . ID=VAR_073052;Note=In ADTKD1. C->W;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15086896;Dbxref=PMID:15086896 P07911 UniProtKB Natural variant 59 59 . . . ID=VAR_073053;Note=In ADTKD1%3B results in defective trafficking of mutant protein to the plasma membrane%3B the mutant is retained in the ER. D->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098,ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=PMID:14569098,PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 77 77 . . . ID=VAR_025950;Note=In ADTKD1. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12629136;Dbxref=dbSNP:rs121917768,PMID:12629136 P07911 UniProtKB Natural variant 93 97 . . . ID=VAR_025951;Note=In ADTKD1. VCPEG->AASC;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14531790,ECO:0000269|PubMed:25436415;Dbxref=PMID:14531790,PMID:25436415 P07911 UniProtKB Natural variant 103 103 . . . ID=VAR_017666;Note=In ADTKD1. G->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12471200;Dbxref=dbSNP:rs28934584,PMID:12471200 P07911 UniProtKB Natural variant 109 109 . . . ID=VAR_071398;Note=In ADTKD1%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER. V->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23988501;Dbxref=dbSNP:rs780462125,PMID:23988501 P07911 UniProtKB Natural variant 112 112 . . . ID=VAR_073054;Note=In ADTKD1. C->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 120 120 . . . ID=VAR_077514;Note=In ADTKD1%3B serum levels severely reduced. C->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27729211;Dbxref=dbSNP:rs1555487621,PMID:27729211 P07911 UniProtKB Natural variant 126 126 . . . ID=VAR_025952;Note=In ADTKD1. C->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12629136,ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=dbSNP:rs121917769,PMID:12629136,PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 128 128 . . . ID=VAR_025953;Note=In ADTKD1%3B results in defective trafficking of mutant protein to the plasma membrane%3B the mutant is retained in the ER. N->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12629136,ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=dbSNP:rs121917770,PMID:12629136,PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 135 135 . . . ID=VAR_073055;Note=In ADTKD1. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15086896;Dbxref=PMID:15086896 P07911 UniProtKB Natural variant 148 148 . . . ID=VAR_025954;Note=In ADTKD1%3B phenotype overlapping with medullary cystic kidney disease%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER. C->W;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14570709,ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=PMID:14570709,PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 148 148 . . . ID=VAR_017667;Note=In ADTKD1. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12471200;Dbxref=dbSNP:rs28934582,PMID:12471200 P07911 UniProtKB Natural variant 150 150 . . . ID=VAR_025955;Note=In ADTKD1%3B phenotype overlapping with medullary cystic kidney disease%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER%3B results is abnormal intracellular polymerization of the mutant protein. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14570709,ECO:0000269|PubMed:17010121,ECO:0000269|PubMed:25436415;Dbxref=PMID:14570709,PMID:17010121,PMID:25436415 P07911 UniProtKB Natural variant 155 155 . . . ID=VAR_073056;Note=Probable-disease association mutation found in a patient with cystic kidney disease%3B results in mutant retention in the ER%3B results is abnormal intracellular polymerization of the mutant protein. C->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25436415;Dbxref=PMID:25436415 P07911 UniProtKB Natural variant 170 170 . . . ID=VAR_073057;Note=In ADTKD1. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 185 185 . . . ID=VAR_073058;Note=In ADTKD1. R->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 195 195 . . . ID=VAR_073059;Note=In ADTKD1. C->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15086896;Dbxref=PMID:15086896 P07911 UniProtKB Natural variant 202 202 . . . ID=VAR_073060;Note=In ADTKD1. W->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15086896;Dbxref=PMID:15086896 P07911 UniProtKB Natural variant 204 204 . . . ID=VAR_073061;Note=In ADTKD1%3B results in defective trafficking of mutant protein to the plasma membrane%3B the mutant is retained in the ER. R->G;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098,ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=PMID:14569098,PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 217 217 . . . ID=VAR_073062;Note=In ADTKD1. C->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=dbSNP:rs28934583,PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 217 217 . . . ID=VAR_017668;Note=In ADTKD1%3B results in defective trafficking of mutant protein to the plasma membrane%3B the mutant is retained in the ER. C->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12471200,ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=dbSNP:rs28934583,PMID:12471200,PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 222 222 . . . ID=VAR_073063;Note=In ADTKD1. R->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 223 223 . . . ID=VAR_025956;Note=In ADTKD1. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12900848;Dbxref=PMID:12900848 P07911 UniProtKB Natural variant 225 225 . . . ID=VAR_025957;Note=In ADTKD1%3B results in defective trafficking of mutant protein to the plasma membrane%3B the mutant is retained in the ER. T->K;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14531790,ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=PMID:14531790,PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 225 225 . . . ID=VAR_073064;Note=In ADTKD1. T->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 230 230 . . . ID=VAR_071399;Note=In ADTKD1. W->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23197950;Dbxref=PMID:23197950 P07911 UniProtKB Natural variant 236 236 . . . ID=VAR_073065;Note=In ADTKD1. P->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15086896;Dbxref=dbSNP:rs1447458978,PMID:15086896 P07911 UniProtKB Natural variant 236 236 . . . ID=VAR_071400;Note=In ADTKD1%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER. P->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23988501;Dbxref=PMID:23988501 P07911 UniProtKB Natural variant 236 236 . . . ID=VAR_073066;Note=In ADTKD1%3B results in defective trafficking of mutant protein to the plasma membrane%3B the mutant is retained in the ER. P->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 248 248 . . . ID=VAR_025958;Note=In ADTKD1%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER. C->W;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14531790,ECO:0000269|PubMed:23988501;Dbxref=dbSNP:rs886043751,PMID:14531790,PMID:23988501 P07911 UniProtKB Natural variant 255 255 . . . ID=VAR_025959;Note=In ADTKD1. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12629136;Dbxref=dbSNP:rs121917771,PMID:12629136 P07911 UniProtKB Natural variant 282 282 . . . ID=VAR_073067;Note=In ADTKD1. C->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14569098;Dbxref=PMID:14569098 P07911 UniProtKB Natural variant 300 300 . . . ID=VAR_025960;Note=In ADTKD1. C->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12629136;Dbxref=dbSNP:rs121917772,PMID:12629136 P07911 UniProtKB Natural variant 315 315 . . . ID=VAR_025961;Note=In ADTKD1%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER. C->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14570709,ECO:0000269|PubMed:17010121;Dbxref=dbSNP:rs121917773,PMID:14570709,PMID:17010121 P07911 UniProtKB Natural variant 316 316 . . . ID=VAR_073068;Note=In ADTKD1. Q->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15983957;Dbxref=dbSNP:rs1555487318,PMID:15983957 P07911 UniProtKB Natural variant 317 317 . . . ID=VAR_025962;Note=In ADTKD1%3B phenotype overlapping with medullary cystic kidney disease%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14570709;Dbxref=PMID:14570709 P07911 UniProtKB Natural variant 347 347 . . . ID=VAR_073069;Note=In ADTKD1%3B causes a delay in protein export to the plasma membrane due to a longer retention time in the ER. C->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15575003;Dbxref=PMID:15575003 P07911 UniProtKB Natural variant 458 458 . . . ID=VAR_061993;Note=V->L;Dbxref=dbSNP:rs55772253 P07911 UniProtKB Natural variant 461 461 . . . ID=VAR_071401;Note=In ADTKD1. A->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21060763;Dbxref=PMID:21060763 P07911 UniProtKB Mutagenesis 333 333 . . . Note=Abolishes polymerization and filament formation of the secreted form. L->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476;Dbxref=PMID:26811476 P07911 UniProtKB Mutagenesis 415 415 . . . Note=Abolishes polymerization. No effect on protein trafficking or secretion. Suppresses the dominant-negative loss of polymerization in 555-F-A-556 DEL or 586-A--A-589%3B when associated with 555-F-A-556 DEL or 586-A--A-589. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33196145;Dbxref=PMID:33196145 P07911 UniProtKB Mutagenesis 421 421 . . . Note=Abolishes polymerization and filament formation of the secreted form. I->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26811476;Dbxref=PMID:26811476 P07911 UniProtKB Mutagenesis 430 430 . . . Note=Impairs polymerization and filament formation of the secreted form. D->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207;Dbxref=PMID:19005207 P07911 UniProtKB Mutagenesis 435 435 . . . Note=Impairs polymerization and filament formation of the secreted form. L->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207;Dbxref=PMID:19005207 P07911 UniProtKB Mutagenesis 458 458 . . . Note=Leads to retention in the endoplasmic reticulum%2C probably due to misfolding. V->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207;Dbxref=PMID:19005207 P07911 UniProtKB Mutagenesis 555 556 . . . Note=Abolishes polymerization%2C in a dominant-negative manner. No effect on protein trafficking or secretion. Suppresses the dominant-negative loss of polymerization%3B when associated with A-415. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:33196145;Dbxref=PMID:33196145 P07911 UniProtKB Mutagenesis 586 589 . . . Note=Abolishes cleavage by HPN. Abolishes polymerization%2C in a dominant-negative manner. Suppresses the dominant-negative loss of polymerization%3B when associated with A-415. RFRS->AAAA;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207,ECO:0000269|PubMed:26673890,ECO:0000269|PubMed:26811476,ECO:0000269|PubMed:33196145;Dbxref=PMID:19005207,PMID:26673890,PMID:26811476,PMID:33196145 P07911 UniProtKB Mutagenesis 598 600 . . . Note=Decreased export from the endoplasmic reticulum%2C leading to decreased secretion. Impairs polymerization. VLN->AAA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207;Dbxref=PMID:19005207 P07911 UniProtKB Mutagenesis 602 603 . . . Note=Decreased export from the endoplasmic reticulum%2C leading to decreased secretion. Impairs polymerization. GP->AA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207;Dbxref=PMID:19005207 P07911 UniProtKB Mutagenesis 605 607 . . . Note=No effect on secretion. Does not impair polymerization. TRK->AAA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19005207;Dbxref=PMID:19005207 P07911 UniProtKB Sequence conflict 288 288 . . . Note=T->A;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P07911 UniProtKB Sequence conflict 503 503 . . . Note=M->I;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P07911 UniProtKB Sequence conflict 565 565 . . . Note=H->D;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P07911 UniProtKB Helix 296 299 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 304 308 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 313 317 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Helix 319 321 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6TQK P07911 UniProtKB Helix 327 329 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 332 335 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 337 345 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Helix 346 350 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Turn 351 353 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 358 363 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6TQK P07911 UniProtKB Beta strand 369 371 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6ZS5 P07911 UniProtKB Beta strand 372 374 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6TQK P07911 UniProtKB Beta strand 377 387 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Helix 388 390 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 392 395 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 397 408 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Turn 411 414 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 419 428 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Helix 431 437 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 438 441 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 443 450 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Turn 451 453 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 454 465 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 473 475 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 477 479 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 485 494 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Turn 496 498 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 499 512 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 520 524 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 527 529 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 535 550 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Helix 552 555 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 556 558 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6TQK P07911 UniProtKB Beta strand 560 572 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Turn 573 575 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Helix 595 597 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN P07911 UniProtKB Beta strand 598 606 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WRN