P07822 (FHUD_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Iron(3+)-hydroxamate-binding protein FhuD Alternative name(s): Ferric hydroxamate uptake protein D Ferrichrome-binding periplasmic protein Iron(III)-hydroxamate-binding protein FhuD | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 296 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Part of the ABC transporter complex FhuCDB involved in iron3+-hydroxamate import. Binds the iron3+-hydroxamate complex and transfers it to the membrane-bound permease. Required for the transport of all iron3+-hydroxamate siderophores such as ferrichrome, gallichrome, desferrioxamine, coprogen, aerobactin, shizokinen, rhodotorulic acid and the antibiotic albomycin. |
| Subunit structure | The complex is composed of an ATP-binding protein (FhuC), two transmembrane proteins (FhuB) and a solute-binding protein (FhuD). |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has been experimentally proven. Can also be exported by the Sec system. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial solute-binding protein 8 family. Contains 1 Fe/B12 periplasmic-binding domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Ion transport Iron transport Transport |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Ligand | Iron |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | ion transport Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW iron ion homeostasisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 30 | 30 | Tat-type signal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 296 | 266 | Iron(3+)-hydroxamate-binding protein FhuD | PRO_0000031824 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 37 – 296 | 260 | Fe/B12 periplasmic-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 48 | 1 | L → V in CAA29255. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 154 | 1 | H → D Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 154 | 1 | H → D Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 42 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 51 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 68 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 80 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 87 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 95 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 103 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 116 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 128 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 145 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 165 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 169 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 184 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 191 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 203 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 222 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 229 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 238 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 250 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 257 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 269 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 292 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "fhuC and fhuD genes for iron (III)-ferrichrome transport into Escherichia coli K-12." Coulton J.W., Mason P., Allatt D.D. J. Bacteriol. 169:3844-3849(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the fhuC and fhuD genes involved in iron (III) hydroxamate transport: domains in FhuC homologous to ATP-binding proteins." Burkhardt R., Braun V. Mol. Gen. Genet. 209:49-55(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Systematic sequencing of the Escherichia coli genome: analysis of the 2.4-4.1 min (110,917-193,643 bp) region." Fujita N., Mori H., Yura T., Ishihama A. Nucleic Acids Res. 22:1637-1639(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "Sequence of minutes 4-25 of Escherichia coli." Chung E., Allen E., Araujo R., Aparicio A.M., Davis K., Duncan M., Federspiel N., Hyman R., Kalman S., Komp C., Kurdi O., Lew H., Lin D., Namath A., Oefner P., Roberts D., Schramm S., Davis R.W. Submitted (JAN-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [6] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA], SEQUENCE REVISION TO 154. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [7] | "In vivo reconstitution of an active siderophore transport system by a binding protein derivative lacking a signal sequence." Rohrback M.R., Paul S., Koster W. Mol. Gen. Genet. 248:33-42(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 32-39. |
| [8] | "Export pathway selectivity of Escherichia coli twin arginine translocation signal peptides." Tullman-Ercek D., DeLisa M.P., Kawarasaki Y., Iranpour P., Ribnicky B., Palmer T., Georgiou G. J. Biol. Chem. 282:8309-8316(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: EXPORT VIA THE TAT-SYSTEM AND THE SEC-SYSTEM. |
| [9] | "The structure of the ferric siderophore binding protein FhuD complexed with gallichrome." Clarke T.E., Ku S.-Y., Dougan D.R., Vogel H.J., Tari L.W. Nat. Struct. Biol. 7:287-291(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 31-296 IN COMPLEX WITH GALLICHROME. |
| [10] | "X-ray crystallographic structures of the Escherichia coli periplasmic protein FhuD bound to hydroxamate-type siderophores and the antibiotic albomycin." Clarke T.E., Braun V., Winkelmann G., Tari L.W., Vogel H.J. J. Biol. Chem. 277:13966-13972(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 31-296 IN COMPLEX WITH COPROGEN; DESFERRIOXAMINE AND ALBOMYCIN. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X05810 Genomic DNA. Translation: CAA29255.1. M12486 Genomic DNA. Translation: AAB61770.1. U70214 Genomic DNA. Translation: AAB08582.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73263.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96728.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | QRECFD. H64738. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_414694.1. NC_000913.2. YP_488455.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P07822. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P07822. Positions 32-293. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P07822. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b0152. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| TCDB | 3.A.1.14.3. ATP-binding cassette (ABC) superfamily. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P07822. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73263; AAC73263; b0152. BAB96728; BAB96728; BAB96728. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12934047. 947510. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0149. eco:b0152. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32115413. VBIEscCol129921_0158. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0301. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10305. fhuD. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0614. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000285075. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K02016. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | YGVADIP. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK10576. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:FHUD-MONOMER. ECOL316407:JW0148-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P07822. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002491. ABC_transptr_periplasmic_BD. IPR008091. Ferrichrome-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01497. Peripla_BP_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01715. FERRIBNDNGPP. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50983. FE_B12_PBP. 1 hit. PS51318. TAT. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P07822. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FHUD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07822 Secondary accession number(s): P77711 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
