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UniProtKB/Swiss-Prot P07822 (FHUD_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 99.
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Documents (3) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Iron(3+)-hydroxamate-binding protein fhuD Alternative name(s): Iron(III)-hydroxamate-binding protein fhuD Ferrichrome-binding periplasmic protein Ferric hydroxamate uptake protein D | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 296 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Part of the ABC transporter complex fhuCDB involved in iron3+-hydroxamate import. Binds the iron3+-hydroxamate complex and transfers it to the membrane-bound permease. Required for the transport of all iron3+-hydroxamate siderophores such as ferrichrome, gallichrome, desferrioxamine, coprogen, aerobactin, shizokinen, rhodotorulic acid and the antibiotic albomycin. |
| Subunit structure | The complex is composed of an ATP-binding protein (fhuC), two transmembrane proteins (fhuB) and a solute-binding protein (fhuD). |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial solute-binding protein 8 family. Contains 1 Fe/B12 periplasmic-binding domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Ion transport Iron transport Transport |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Ligand | Iron |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | high-affinity iron ion transport Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | iron ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW iron ion transmembrane transporter activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 30 | 30 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 296 | 266 | Iron(3+)-hydroxamate-binding protein fhuD | PRO_0000031824 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 37 – 296 | 260 | Fe/B12 periplasmic-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 48 | 1 | L → V in CAA29255. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 154 | 1 | H → D Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 154 | 1 | H → D Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 42 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 51 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 68 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 87 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 95 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 103 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 116 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 128 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 145 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 165 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 169 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 184 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 191 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 203 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 222 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 229 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 238 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 250 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 257 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 269 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 292 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| [9] | "X-ray crystallographic structures of the Escherichia coli periplasmic protein FhuD bound to hydroxamate-type siderophores and the antibiotic albomycin." Clarke T.E., Braun V., Winkelmann G., Tari L.W., Vogel H.J. J. Biol. Chem. 277:13966-13972(2002) [PubMed: 11805094] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 31-296 IN COMPLEX WITH COPROGEN; DESFERRIOXAMINE AND ALBOMYCIN. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X05810 Genomic DNA. Translation: CAA29255.1. M12486 Genomic DNA. Translation: AAB61770.1. U70214 Genomic DNA. Translation: AAB08582.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73263.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96728.2. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | QRECFD. H64738. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_000813.1. NP_414694.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| TCDB | 3.A.1.14.3. ATP-binding cassette (ABC) superfamily. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 947510. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0148 in contig AP009048_GR. Gene locus b0152 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0148. eco:b0152. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0301. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10305. fhuD. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P07822. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | P07822. LPAIWTF. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:FHUD-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008091. Ferrichrome_bd. IPR002491. Periplasmic_BP. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01497. Peripla_BP_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01715. FERRIBNDNGPP. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50983. FE_B12_PBP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FHUD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07822 Secondary accession number(s): P77711 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


