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UniProtKB/Swiss-Prot P07801 (CHER_SALTY)
Last modified
June 16, 2009.
Version 75.
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Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Chemotaxis protein methyltransferase EC=2.1.1.80 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 288 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Methylation of the membrane-bound methyl-accepting chemotaxis proteins (MCP) to form gamma-glutamyl methyl ester residues in MCP. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + protein L-glutamate = S-adenosyl-L-homocysteine + protein L-glutamate methyl ester. |
| Sequence similarities | Contains 1 cheR-type methyltransferase domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Chemotaxis |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chemotaxis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | protein-glutamate O-methyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 288 | 288 | Chemotaxis protein methyltransferase | PRO_0000176039 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 15 – 286 | 272 | CheR-type methyltransferase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 212 – 213 | 2 | S-adenosyl-L-methionine binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 230 – 231 | 2 | S-adenosyl-L-methionine binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 92 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 94 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 98 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 129 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 154 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 38 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 61 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 75 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 89 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 101 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 112 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 122 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 125 – 127 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 141 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 155 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 165 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 169 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 173 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 184 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 187 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 198 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 203 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 210 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 229 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 235 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 248 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 251 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 260 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 267 – 269 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 277 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 283 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Purification and characterization of the S-adenosylmethionine:glutamyl methyltransferase that modifies membrane chemoreceptor proteins in bacteria." Simms S.A., Stock A.M., Stock J.B. J. Biol. Chem. 262:8537-8543(1987) [PubMed: 3298235] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed: 11677609] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
| [3] | "Crystal structure of the chemotaxis receptor methyltransferase CheR suggests a conserved structural motif for binding S-adenosylmethionine." Djordjevic S., Stock A.M. Structure 5:545-558(1997) [PubMed: 9115443] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 11-284 IN COMPLEX WITH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE. |
| [4] | "Chemotaxis receptor recognition by protein methyltransferase CheR." Djordjevic S., Stock A.M. Nat. Struct. Biol. 5:446-450(1998) [PubMed: 9628482] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) OF 16-284 IN COMPLEX WITH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE AND TAR. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| J02757 Genomic DNA. Translation: AAA27035.1. AE008785 Genomic DNA. Translation: AAL20834.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | XYEBGM. A29303. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_460875.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 1253439. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus STM1918 in contig AE006468_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | stm:STM1918. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P07801. | ||||||||||||||||||
| OMA | P07801. IAGHSEN. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | STYP99287:STM1918-MON. | ||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.1.1.80. 2. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000780. CheR_MeTrfase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01739. CheR. 1 hit. PF03705. CheR_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00996. CHERMTFRASE. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00138. MeTrc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50123. CHER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CHER_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07801 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


