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UniProtKB/Swiss-Prot P07739 (LUXB_VIBHA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 63.
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Alkanal monooxygenase beta chain EC=1.14.14.3 Alternative name(s): Bacterial luciferase beta chain | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Vibrio harveyi | ||
| Taxonomic identifier | 669 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Vibrionales › Vibrionaceae › Vibrio |
Protein attributes
| Sequence length | 324 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Light-emitting reaction in luminous bacteria. The specific role of the beta subunit is unknown, but it is absolutely required for bioluminescence activity. |
| Catalytic activity | RCHO + reduced FMN + O2 = RCOOH + FMN + H2O + light. |
| Subunit structure | Heterodimer of an alpha and a beta chain. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial luciferase oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Luminescence |
| Ligand | FMN Flavoprotein |
| Molecular function | Monooxygenase Oxidoreductase Photoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | bioluminescence Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | alkanal monooxygenase (FMN-linked) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 324 | 324 | Alkanal monooxygenase beta chain | PRO_0000220181 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 15 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 32 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 41 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 49 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 65 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 77 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 97 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 106 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 116 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 141 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 144 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 150 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 174 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 185 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 215 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 232 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 254 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 270 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 275 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 290 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 298 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 318 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the luxB gene of Vibrio harveyi and the complete amino acid sequence of the beta subunit of bacterial luciferase." Johnston T.C., Thompson R.B., Baldwin T.O. J. Biol. Chem. 261:4805-4811(1986) [PubMed: 3514602] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: ATCC 33843 / 392 / MAV. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the luxA gene of Vibrio harveyi and the complete amino acid sequence of the alpha subunit of bacterial luciferase." Cohn D.H., Mileham A.J., Simon M.I., Nealson K.H., Rausch S.K., Bonam D., Baldwin T.O. J. Biol. Chem. 260:6139-6146(1985) [PubMed: 3997817] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-12. |
| [3] | "Three-dimensional structure of bacterial luciferase from Vibrio harveyi at 2.4-A resolution." Fisher A.J., Raushel F.M., Baldwin T.O., Rayment I. Biochemistry 34:6581-6586(1995) [PubMed: 7756289] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS). |
| [4] | "The 1.5-A resolution crystal structure of bacterial luciferase in low salt conditions." Fisher A.J., Thompson T.B., Thoden J.B., Baldwin T.O., Rayment I. J. Biol. Chem. 271:21956-21968(1996) [PubMed: 8703001] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS). |
| [5] | "Structure of bacterial luciferase beta 2 homodimer: implications for flavin binding." Tanner J.J., Miller M.D., Wilson K.S., Tu S.C., Krause K.L. Biochemistry 36:665-672(1997) [PubMed: 9020763] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| [6] | "Structure of the beta 2 homodimer of bacterial luciferase from Vibrio harveyi: X-ray analysis of a kinetic protein folding trap." Thoden J.B., Holden H.M., Fisher A.J., Sinclair J.F., Wesenberg G., Baldwin T.O., Rayment I. Protein Sci. 6:13-23(1997) [PubMed: 9007973] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.95 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M10961 Genomic DNA. Translation: AAA88686.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A23866. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.14.14.3. 351. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018235. Bacterial_luciferase_CS. IPR011251. Luciferase-like. IPR016048. Luciferase-like_sub. IPR002103. Luciferase_bac. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.30. Luciferase_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00296. Bac_luciferase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00089. LUCIFERASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00494. BACTERIAL_LUCIFERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LUXB_VIBHA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07739 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


