P07630 (CAH2_CHICK) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 116.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Carbonic anhydrase 2 EC=4.2.1.1 Alternative name(s): Carbonate dehydratase II Carbonic anhydrase II Short name=CA-II | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Gallus gallus (Chicken) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 260 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at transcript level |
General annotation (Comments)
| Function | Essential for bone resorption and osteoclast differentiation By similarity. Reversible hydration of carbon dioxide. |
| Catalytic activity | H2CO3 = CO2 + H2O. |
| Cofactor | Zinc. |
| Enzyme regulation | Inhibited by acetazolamide By similarity. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the alpha-carbonic anhydrase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | carbon dioxide transport Inferred from electronic annotation. Source: Compara morphogenesis of an epitheliumInferred from electronic annotation. Source: Compara one-carbon metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro secretionInferred from electronic annotation. Source: Compara |
| Cellular_component | apical part of cell Inferred from electronic annotation. Source: Compara cytosolInferred from electronic annotation. Source: Compara |
| Molecular_function | carbonate dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: Compara |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 260 | 259 | Carbonic anhydrase 2 | PRO_0000077423 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 198 – 199 | 2 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 64 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 67 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 127 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 94 | 1 | Zinc; catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 96 | 1 | Zinc; catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 119 | 1 | Zinc; catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 5 | 1 | W → L in CAA28501. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 8 | 1 | D → G in AAA48646. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 87 | 1 | V → S in AAA48646. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 250 | 1 | L → V in CAA31175. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 250 | 1 | L → V in CAA29417. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 8 – 10 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 12 – 14 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 18 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 23 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 34 – 36 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 39 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 49 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 60 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 69 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 80 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 96 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 108 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 123 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 132 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 150 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 155 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 161 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 162 – 165 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 182 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 194 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 212 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 224 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "A novel carbonic anhydrase II mRNA isolated from mature chicken testis displays a TATA box and other promoter sequences in a leader 5' untranslated region not present in somatic tissues." Mezquita J., Pau M., Mezquita C. Gene 147:231-235(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: Hubbard White Mountain. Tissue: Testis. |
| [2] | "The chicken carbonic anhydrase II gene: evidence for a recent shift in intron position." Yoshihara C.M., Lee J.-D., Dodgson J.B. Nucleic Acids Res. 15:753-770(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA]. Strain: White leghorn. |
| [3] | "Sequence of carbonic anhydrase II cDNA from chick retina." Rogers J.H. Eur. J. Biochem. 162:119-122(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 5-260. Strain: White leghorn. Tissue: Retina. |
| [4] | "Utilization of the second polyadenylation signal at the 3' end of the chicken carbonic anhydrase II gene." Godbout R., Andison R., Upton C., Day R. Nucleic Acids Res. 18:1049-1049(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 222-260. Tissue: Retina. |
| [5] | "Isolation of the chicken carbonic anhydrase II gene." Yoshihara C.M., Federspiel M., Dodgson J.B. Ann. N. Y. Acad. Sci. 429:332-334(1984) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 8-87. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Z14957 mRNA. Translation: CAA78681.1. X12639 mRNA. Translation: CAA31175.1. X06000 X06005 Genomic DNA. Translation: CAA29417.1.X04810 mRNA. Translation: CAA28501.1. X17378 mRNA. Translation: CAA35250.1. M25943 mRNA. Translation: AAA48646.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00597798. | ||||||||||||
| PIR | JC2580. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_990648.1. NM_205317.1. | ||||||||||||
| UniGene | Gga.3986. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P07630. | ||||||||||||
| SMR | P07630. Positions 2-260. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 9031.ENSGALP00000025525. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P07630. | ||||||||||||
| PRIDE | P07630. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSGALT00000025572; ENSGALP00000025525; ENSGALG00000015862. | ||||||||||||
| GeneID | 396257. | ||||||||||||
| KEGG | gga:396257. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 760. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG3338. | ||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00560000076828. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000112637. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG002837. | ||||||||||||
| InParanoid | P07630. | ||||||||||||
| KO | K01672. | ||||||||||||
| OMA | TNFDPRG. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4X97HR. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.10.200.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001148. Carbonic_anhydrase_a. IPR023561. Carbonic_anhydrase_a-class. IPR018338. Carbonic_anhydrase_a-class_CS. IPR018440. Carbonic_anhydrase_CA2. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR18952. PTHR18952. 1 hit. PTHR18952:SF28. PTHR18952:SF28. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00194. Carb_anhydrase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM01057. Carb_anhydrase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51069. Euk_COanhd. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00162. ALPHA_CA_1. 1 hit. PS51144. ALPHA_CA_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 20816309. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CAH2_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07630 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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