P07607 (TYSY_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 106.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Thymidylate synthase Short name=TS Short name=TSase EC=2.1.1.45 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 307 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Contributes to the de novo mitochondrial thymidylate biosynthesis pathway By similarity. |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + dUMP = dihydrofolate + dTMP. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | Nucleus By similarity. Cytoplasm By similarity. Mitochondrion By similarity. Mitochondrion matrix By similarity. Mitochondrion inner membrane By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the thymidylate synthase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 307 | 306 | Thymidylate synthase | PRO_0000140902 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 189 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 108 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 37 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 60 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 71 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 86 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 96 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 99 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 114 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 135 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 164 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 178 – 180 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 183 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 186 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 198 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 212 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 213 – 216 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 235 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 252 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 255 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 262 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 275 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 284 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 294 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequence of a cDNA for mouse thymidylate synthase reveals striking similarity with the prokaryotic enzyme." Perryman S.M., Rossana C., Deng T., Vanin E.F., Johnson L.F. Mol. Biol. Evol. 3:313-321(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Structure of the gene for mouse thymidylate synthase. Locations of introns and multiple transcriptional start sites." Deng T., Li D., Jenh C.-H., Johnson L.F. J. Biol. Chem. 261:16000-16005(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Thymidylate synthase gene expression is stimulated by some (but not all) introns." Deng T., Li Y., Johnson L.F. Nucleic Acids Res. 17:645-658(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 236-265. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M13019 mRNA. Translation: AAA40439.1. M13352 M13351 Genomic DNA. Translation: AAA40444.1.X14489 mRNA. Translation: CAA32651.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00130734. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | YXMST. A26323. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_067263.1. NM_021288.4. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.268395. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P07607. Positions 20-307. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000026846; ENSMUSP00000026846; ENSMUSG00000025747. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 22171. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mmu:22171. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 7298. | ||||||||||||||||||||||||
| MGI | MGI:98878. Tyms. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0207. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000257899. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG001934. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00560. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | DTNVAYL. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4ZKJMP. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00575. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_TYMS. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000025747. Mus musculus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.30.572.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023451. Thymidate_synth/dCMP_Mease. IPR000398. Thymidylate_synthase. IPR020940. Thymidylate_synthase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00303. Thymidylat_synt. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00108. THYMDSNTHASE. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55831. Thymidylat_synth_C. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03284. thym_sym. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00091. THYMIDYLATE_SYNTHASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL3160. | ||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P07607. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 302116. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TYSY_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07607 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
