P07602 (SAP_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Proactivator polypeptide Cleaved into the following 5 chains:
| ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 524 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The lysosomal degradation of sphingolipids takes place by the sequential action of specific hydrolases. Some of these enzymes require specific low-molecular mass, non-enzymic proteins: the sphingolipids activator proteins (coproteins). Saposin-A and saposin-C stimulate the hydrolysis of glucosylceramide by beta-glucosylceramidase (EC 3.2.1.45) and galactosylceramide by beta-galactosylceramidase (EC 3.2.1.46). Saposin-C apparently acts by combining with the enzyme and acidic lipid to form an activated complex, rather than by solubilizing the substrate. Saposin-B stimulates the hydrolysis of galacto-cerebroside sulfate by arylsulfatase A (EC 3.1.6.8), GM1 gangliosides by beta-galactosidase (EC 3.2.1.23) and globotriaosylceramide by alpha-galactosidase A (EC 3.2.1.22). Saposin-B forms a solubilizing complex with the substrates of the sphingolipid hydrolases. Saposin-D is a specific sphingomyelin phosphodiesterase activator (EC 3.1.4.12). |
| Subunit structure | Saposin-B is a homodimer. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | This precursor is proteolytically processed to 4 small peptides, which are similar to each other and are sphingolipid hydrolase activator proteins. N-linked glycans show a high degree of microheterogeneity. The one residue extended Saposin-B-Val is only found in 5% of the chains. |
| Involvement in disease | Defects in PSAP are the cause of combined saposin deficiency (CSAPD) [MIM:611721]; also known as prosaposin deficiency. CSAPD is due to absence of all saposins, leading to a fatal storage disorder with hepatosplenomegaly and severe neurological involvement. Ref.34 Ref.38 Defects in PSAP saposin-B region are the cause of leukodystrophy metachromatic due to saposin-B deficiency (MLD-SAPB) [MIM:249900]. MLD-SAPB is an atypical form of metachromatic leukodystrophy. It is characterized by tissue accumulation of cerebroside-3-sulfate, demyelination, periventricular white matter abnormalities, peripheral neuropathy. Additional neurological features include dysarthria, ataxic gait, psychomotr regression, seizures, cognitive decline and spastic quadriparesis. Defects in PSAP saposin-C region are the cause of atypical Gaucher disease (AGD) [MIM:610539]. Affected individuals have marked glucosylceramide accumulation in the spleen without having a deficiency of glucosylceramide-beta glucosidase characteristic of classic Gaucher disease, a lysosomal storage disorder. Ref.35 Ref.40 Defects in PSAP saposin-A region are the cause of atypical Krabbe disease (AKRD) [MIM:611722]. AKRD is a disorder of galactosylceramide metabolism. AKRD features include progressive encephalopathy and abnormal myelination in the cerebral white matter resembling Krabbe disease. Ref.39 Note=Defects in PSAP saposin-D region are found in a variant of Tay-Sachs disease (GM2-gangliosidosis). |
| Miscellaneous | Saposin-B co-purifies with 1 molecule of phosphatidylethanolamine. |
| Sequence similarities | Contains 2 saposin A-type domains. Contains 4 saposin B-type domains. |
Ontologies
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] Note: Additional isoforms seem to exist. | ||||||
| Isoform Sap-mu-0 (identifier: P07602-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform Sap-mu-6 (identifier: P07602-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 259-259: M → MDQ | ||||||
| Isoform Sap-mu-9 (identifier: P07602-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 260-260: Q → QDQQ |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 16 | 16 | Ref.10 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 17 – 58 | 42 | PRO_0000031616 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 60 – 142 | 83 | Saposin-A | PRO_0000031617 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 144 – 194 | 51 | PRO_0000031618 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 195 – 274 | 80 | Saposin-B-Val | PRO_0000031619 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 195 – 273 | 79 | Saposin-B | PRO_0000031620 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 276 – 309 | 34 | PRO_0000031621 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 311 – 391 | 81 | Saposin-C | PRO_0000031622 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 393 – 403 | 11 | PRO_0000031623 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 405 – 486 | 82 | Saposin-D | PRO_0000031624 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 488 – 524 | 37 | PRO_0000031625 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 18 – 58 | 41 | Saposin A-type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 59 – 142 | 84 | Saposin B-type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 194 – 275 | 82 | Saposin B-type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 311 – 392 | 82 | Saposin B-type 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 405 – 486 | 82 | Saposin B-type 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 488 – 524 | 37 | Saposin A-type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 215 | 1 | Not glycosylated; in variant MLD-SAPB Ile-217 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 80 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.8 Ref.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 101 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.8 Ref.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 215 | 1 | N-linked (GlcNAc...) (complex) | CAR_000176 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 332 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 426 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 63 ↔ 138 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 66 ↔ 132 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 94 ↔ 106 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 198 ↔ 271 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 201 ↔ 265 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 230 ↔ 241 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 315 ↔ 388 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 318 ↔ 382 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 346 ↔ 357 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 409 ↔ 482 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 412 ↔ 476 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 440 ↔ 451 | Ref.23 Ref.25 Ref.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 259 | 1 | M → MDQ in isoform Sap-mu-6. | VSP_006014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 260 | 1 | Q → QDQQ in isoform Sap-mu-9. | VSP_006015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 70 | 1 | Missing in AKRD. | VAR_042440 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 215 | 1 | N → H in MLD-SAPB; reduces the intracellular activity of the protein significantly. Ref.37 | VAR_031823 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 215 | 1 | N → K in MLD-SAPB. Ref.36 | VAR_031899 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 217 | 1 | T → I in MLD-SAPB; juvenile; affects glycosylation at N-215. Ref.31 Ref.32 | VAR_006943 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 241 | 1 | C → S in MLD-SAPB; severe. Ref.33 Corresponds to variant rs1130793 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_006944 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 349 | 1 | L → P in AGD. Ref.40 | VAR_042441 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 388 | 1 | C → F in AGD. Ref.35 | VAR_006945 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 240 | 1 | I → C: Strongly decreases stimulation of cerebroside sulfate hydrolysis. Ref.29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 369 | 1 | L → P in CAG33027. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 78 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 93 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 120 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 134 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 214 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 229 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 233 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 256 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 267 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 330 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 345 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 373 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 384 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 409 – 422 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 439 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 440 – 442 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 445 – 447 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 448 – 466 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 472 – 478 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
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Cross-references
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Entry information
| Entry name | SAP_HUMAN | ||||||||
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| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
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