Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P07518 (SUBT_BACPU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 73.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Subtilisin EC=3.4.21.62 Alternative name(s): Alkaline mesentericopeptidase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bacillus pumilus (Bacillus mesentericus) | ||
| Taxonomic identifier | 1408 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 275 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Subtilisin is an extracellular alkaline serine protease, it catalyzes the hydrolysis of proteins and peptide amides. |
| Catalytic activity | Hydrolysis of proteins with broad specificity for peptide bonds, and a preference for a large uncharged residue in P1. Hydrolyzes peptide amides. |
| Cofactor | Binds 2 calcium ions per subunit. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | Secretion of subtilisin is associated with onset of sporulation, and many mutations which block sporulation at early stages affect expression levels of subtilisin. However, subtilisin is not necessary for normal sporulation. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S8 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Sporulation |
| Cellular component | Secreted |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro sporulation resulting in formation of a cellular sporeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 275 | 275 | Subtilisin | PRO_0000076419 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 32 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 64 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 221 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 2 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 41 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 75 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 77 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 79 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 81 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 169 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 171 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 174 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 10 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 19 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 33 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 49 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 73 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 94 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 116 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 124 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 130 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 144 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 152 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 168 – 170 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 180 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 201 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 209 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 210 – 212 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 213 – 217 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 237 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 252 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 263 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 273 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete amino acid sequence of alkaline mesentericopeptidase: a subtilisin isolated from a strain of Bacillus mesentericus." Svendsen I., Genov N., Idakieva K. FEBS Lett. 196:228-232(1986) Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Complex between the subtilisin from a mesophilic bacterium and the leech inhibitor eglin-C." Dauter Z., Betzel C., Genov N., Pipon N., Wilson K.S. Acta Crystallogr. B 47:707-730(1991) [PubMed: 1793542] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | A23624. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S08.002. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.62. 1189. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000209. Pept_S8_S53. IPR015500. Peptidase_S8_subtilisin-rel. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.200. Pept_S8_S53. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10795. SubtilSerProt. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00082. Peptidase_S8. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00723. SUBTILISIN. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00136. SUBTILASE_ASP. 1 hit. PS00137. SUBTILASE_HIS. 1 hit. PS00138. SUBTILASE_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SUBT_BACPU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07518 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


